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Yorodumi- PDB-6rmb: Crystal structure of the DEAH-box ATPase Prp2 in complex with Spp... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6rmb | ||||||
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Title | Crystal structure of the DEAH-box ATPase Prp2 in complex with Spp2 and ADP | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / Prp2 / DEAH-box ATPase / G-patch / spliceosome | ||||||
Function / homology | Function and homology information spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / nucleic acid binding / hydrolase activity / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Hamann, F. / Neumann, P. / Ficner, R. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2020 Title: Structural analysis of the intrinsically disordered splicing factor Spp2 and its binding to the DEAH-box ATPase Prp2. Authors: Hamann, F. / Schmitt, A. / Favretto, F. / Hofele, R. / Neumann, P. / Xiang, S. / Urlaub, H. / Zweckstetter, M. / Ficner, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6rmb.cif.gz | 267.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6rmb.ent.gz | 211.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6rmb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rm/6rmb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rm/6rmb | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 70835.133 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (fungus) Gene: CTHT_0063660 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G0SEG4 |
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#2: Protein/peptide | Mass: 5234.946 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (fungus) Gene: CTHT_0071470 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G0SFN3 |
#3: Chemical | ChemComp-ADP / |
#4: Chemical | ChemComp-MG / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 mM HEPES/NaOH pH 7, 8% (w/v) polyvinyl alcohol, 7.5% (v/v) isopropyl alcohol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P14 (MX2) / Wavelength: 0.9762 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 20, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→70.154 Å / Num. obs: 23946 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 3.159 % / Biso Wilson estimate: 55.348 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 12.16 / Num. measured all: 75644 / Scaling rejects: 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5→70.154 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 34.1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 150.68 Å2 / Biso mean: 61.5954 Å2 / Biso min: 26.97 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5→70.154 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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