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万見
- PDB-6r7u: Selenomethionine variant of Tannerella forsythia promirolysin mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r7u
タイトルSelenomethionine variant of Tannerella forsythia promirolysin mutant E225A
要素Mirolysin
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / metallopeptidase zymogen / metzincin / pappalysin family / Tannerella forsythia / periodontopathogen / peridontal disease
機能・相同性
機能・相同性情報


metallopeptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M43, pregnancy-associated plasma-A / パパリシン-1 / Secretion system C-terminal sorting domain / Secretion system C-terminal sorting domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ホウ酸 / Mirolysin / Karilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Tannerella forsythia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Rodriguez-Banqueri, A. / Guevara, T. / Ksiazek, M. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X.
引用
ジャーナル: Iucrj / 年: 2020
タイトル: Structure-based mechanism of cysteine-switch latency and of catalysis by pappalysin-family metallopeptidases.
著者: Guevara, T. / Rodriguez-Banqueri, A. / Ksiazek, M. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X.
#1: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2017
タイトル: Mirolysin, a LysargiNase from Tannerella forsythia, proteolytically inactivates the human cathelicidin, LL-37.
著者: Koneru, L. / Ksiazek, M. / Waligorska, I. / Straczek, A. / Lukasik, M. / Madej, M. / Thogersen, I.B. / Enghild, J.J. / Potempa, J.
履歴
登録2019年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mirolysin
B: Mirolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,44113
ポリマ－71,7202
非ポリマー72111
水8,017445
1
A: Mirolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2827
ポリマ－35,8601
非ポリマー4226
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Mirolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1606
ポリマ－35,8601
非ポリマー2995
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.780, 79.210, 75.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Mirolysin


分子量: 35860.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Extra N-terminal residues glycine-proline result from the cloning strategy. The N-terminal cysteine is oxidized to S-oxy cysteine.
由来: (組換発現) Tannerella forsythia (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F7IPS1, UniProt: G8ULV1*PLUS

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非ポリマー , 5種, 456分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-BO3 / BORIC ACID / ほう酸 / ホウ酸


分子量: 61.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BH3O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Selenomethionine-derivatized promirolysin crystals were obtained at 20 degrees from drops containing 200 nL of protein solution at 0.6 mg/mL in 5 mM Tris-HCl pH 8.0, 50 mM sodium chloride and ...詳細: Selenomethionine-derivatized promirolysin crystals were obtained at 20 degrees from drops containing 200 nL of protein solution at 0.6 mg/mL in 5 mM Tris-HCl pH 8.0, 50 mM sodium chloride and 100 nL of reservoir solution, which comprised 25% PEG 1500, 0.1 M MIB buffer (malonic acid, imidazole and boric acid at a 2:3:3 molar ratio), pH 6.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1.2815 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2815 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→53.4 Å / Num. obs: 70233 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 18.78 Å2 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 11622

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CKI

2cki


解像度: 1.6→44.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU R Cruickshank DPI: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.101 / SU Rfree Blow DPI: 0.099 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.098
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 688 0.98 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 70232 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.7316 Å20 Å20.5843 Å2
2--6.8326 Å20 Å2
3----2.101 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→44.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4856 0 48 445 5349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0125085HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.146914HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2370SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes914HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5085HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.84
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion671SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies14HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance38HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle14HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6629SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.62 Å / Total num. of bins used: 34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 -1.06 %
Rwork0.4424 2044 -
all0.4424 2066 -
obs--98.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2341-0.94741.24931.01881.62224.7979-0.02890.1402-0.1279-0.0353-0.0850.19230.5055-0.43950.11390.0871-0.00220.00710.1861-0.03320.124-10.369232.478662.9382
20.97540.471-0.22210.7914-0.33620.3854-0.0695-0.0352-0.05950.07970.01-0.04460.02740.02110.0595-0.1364-0.00180.0351-0.00930.0012-0.0497.812843.279579.503
31.7461-0.57970.72.6863-0.92271.4554-0.0274-0.11940.15270.1345-0.03330.0654-0.109-0.05320.0608-0.03280.0240.05260.0983-0.0080.0349-10.633652.257781.1562
40.5696-0.08940.1630.9646-0.02110.5744-0.00920.05160.0074-0.03730.0208-0.06890.05190.0115-0.0116-0.0874-0.00310.04290.04550.00260.01277.853438.758271.949
50.6291-0.04480.03561.4561-0.40080.51650.010.03310.0414-0.02540.00670.1273-0.0325-0.047-0.0167-0.1078-0.00710.03230.0433-0.00490.0195-11.665549.703267.4608
64.8139-0.75811.14541.3728-1.55412.2968-0.0367-0.1596-0.10240.14550.11970.16190.0523-0.0769-0.0830.0360.00120.06650.05840.02390.0874-1.411228.279784.5968
71.87131.109-0.29713.7421-3.43872.04780.1695-0.0583-0.00420.1017-0.3856-0.4399-0.44630.37540.21610.0817-0.05830.01160.2280.04880.156729.554760.213934.4751
81.10720.34020.81771.01510.33181.78050.0004-0.0009-0.04580.06660.01070.1148-0.0655-0.0731-0.0111-0.14550.00680.0412-0.04760.001-0.09494.971249.97239.5067
91.4409-0.6317-0.31661.61070.42621.3296-0.0434-0.1638-0.23910.3016-0.02860.00010.0136-0.02740.072-0.0166-0.00860.02480.03510.00720.007819.727539.249.9388
100.828-0.16580.15740.8863-0.16170.41270.02450.06260.0103-0.059-0.01270.053-0.0299-0.0097-0.0118-0.01440.00580.02750.0548-0.00770.00768.882254.586233.2993
110.5661-0.25430.14631.7240.14540.56030.01130.0495-0.03380.0694-0.0528-0.117-0.00870.11490.0415-0.0655-0.01450.01550.05920.00940.004827.438542.403938.8844
124.80760.740.30680.47360.43221.5369-0.0182-0.20660.15420.24260.02320.1718-0.2022-0.0761-0.0050.0737-0.00220.03740.0323-0.02540.044110.421364.007349.8645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|21 - 56}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|57 - 95}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|96 - 117}
4X-RAY DIFFRACTION4{A|118 - 234 A|999 - 999}
5X-RAY DIFFRACTION5{A|235 - 307 A|997 - 998}
6X-RAY DIFFRACTION6{A|308 - 327}
7X-RAY DIFFRACTION7{B|21 - 56}
8X-RAY DIFFRACTION8{B|57 - 95}
9X-RAY DIFFRACTION9{B|96 - 117}
10X-RAY DIFFRACTION10{B|118 - 234 B|999 - 999}
11X-RAY DIFFRACTION11{B|235 - 307 B|997 - 998}
12X-RAY DIFFRACTION12{B|308 - 328}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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