+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6r5z | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | 9-bladed beta-propeller formed by three 3-bladed fragments | ||||||
Components | 9-bladed beta-propeller formed by three 3-bladed fragments | ||||||
Keywords | UNKNOWN FUNCTION / Repeat Protein / Fragment Amplification / Protein Evolution / Protein Design / WD40 | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Martin, J. / Lupas, A.N. / Hartmann, M.D. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2019 Title: Structural diversity of oligomeric beta-propellers with different numbers of identical blades. Authors: Afanasieva, E. / Chaudhuri, I. / Martin, J. / Hertle, E. / Ursinus, A. / Alva, V. / Hartmann, M.D. / Lupas, A.N. #1: Journal: Elife / Year: 2019 Title: 8-bladed beta-propeller formed by four 2-bladed fragments Authors: Hartmann, M.D. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6r5z.cif.gz | 280.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6r5z.ent.gz | 229.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6r5z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r5/6r5z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r5/6r5z | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6r5xC 6r5yC 6r60C 2ymuS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 7 - 125 / Label seq-ID: 9 - 127
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 13413.693 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: B2J0I0*PLUS #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.88 Å3/Da / Density % sol: 34.59 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2 M Ammonium fluoride, 20 %(w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 12, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→38.3 Å / Num. obs: 59988 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 4.67 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.85 Å / Redundancy: 4.44 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / Num. unique obs: 9362 / CC1/2: 0.65 / % possible all: 95.9 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2YMU Resolution: 1.75→38.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 6.642 / SU ML: 0.099 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.119 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.93 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→38.3 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|