[日本語] English
万見
- PDB-6r10: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/synthase, rotational state 1R -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r10
タイトルThermus thermophilus V/A-type ATPase/synthase, rotational state 1R
要素
  • (V-type ATP synthase ...) x 7
  • (V-type ATP synthase, subunit ...) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ATP hydrolysis/synthesis / proton translocation / rotary catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding ...proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d ...V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase, subunit K
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Zhou, L. / Sazanov, L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Structure and conformational plasticity of the intact V/A-type ATPase.
著者: Long Zhou / Leonid A Sazanov /
要旨: V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the ...V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the rotary-catalysis mechanism. They belong to the V-type ATPase family, which differs from the mitochondrial/chloroplast F-type ATP synthases in overall architecture. We solved cryo-electron microscopy structures of the intact V/A-ATPase, reconstituted into lipid nanodiscs, in three rotational states and two substates. These structures indicate substantial flexibility between V and V in a working enzyme, which results from mechanical competition between central shaft rotation and resistance from the peripheral stalks. We also describe details of adenosine diphosphate inhibition release, V-V torque transmission, and proton translocation, which are relevant for the entire V-type ATPase family.
履歴
登録2019年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.32020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4703
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
I: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
J: V-type ATP synthase subunit E
K: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
L: V-type ATP synthase subunit E
M: V-type ATP synthase subunit C
N: V-type ATP synthase subunit I
O: V-type ATP synthase, subunit K
P: V-type ATP synthase, subunit K
Q: V-type ATP synthase, subunit K
R: V-type ATP synthase, subunit K
S: V-type ATP synthase, subunit K
T: V-type ATP synthase, subunit K
U: V-type ATP synthase, subunit K
V: V-type ATP synthase, subunit K
W: V-type ATP synthase, subunit K
X: V-type ATP synthase, subunit K
Y: V-type ATP synthase, subunit K
Z: V-type ATP synthase, subunit K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)681,54529
ポリマ－680,66626
非ポリマー8793
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area40090 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area123200 Å2
手法PISA

-
要素

-
V-type ATP synthase ... , 7種, 12分子 ABCDEFGHJLMN

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 63699.980 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q56403, ATP合成酵素
#2: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 53219.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q56404
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-ATPase subunit D


分子量: 24715.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: O87880
#4: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-ATPase subunit F


分子量: 11294.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: P74903
#6: タンパク質 V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 20645.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: P74901
#7: タンパク質 V-type ATP synthase subunit C / V-ATPase subunit C


分子量: 35968.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: P74902
#8: タンパク質 V-type ATP synthase subunit I


分子量: 72204.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q5SIT6

-
V-type ATP synthase, subunit ... , 2種, 14分子 IKOPQRSTUVWXYZ

#5: タンパク質 V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)


分子量: 13166.218 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q5SIT5
#9: タンパク質
V-type ATP synthase, subunit K


分子量: 9841.714 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q5SIT7

-
非ポリマー , 2種, 3分子

#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Thermus thermophilus V/A-type ATPase/ATP synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.65 MDaNO
210.45 MDaNO
310.20 MDaNO
410.35 MDaNO
5135.8 kDa/nmNO
6164.0 kDa/nmNO
7194.2 MDaNO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンNH2C(CH2OH)31
2100 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
40.1 %CHAPSチャップスC32H58N2O7S1
試料濃度: 5.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 129032 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 1780 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 63 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2700
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.0 beta粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.5CTF補正
7UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
9RELION3.0 beta初期オイラー角割当
10RELION3.0 beta最終オイラー角割当
11RELION3.0 beta分類
12RELION3.0 beta３次元再構成
19PHENIX1.12モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 181245
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15571 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 167.6 / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
15Y5Y

5y5y

A5Y5Y11-578
25Y5Y

5y5y

B5Y5Y11-578
35Y5Y

5y5y

C5Y5Y11-578
45Y5Y

5y5y

D5Y5Y15-474
55Y5Y

5y5y

E5Y5Y13-471
65Y5Y

5y5y

F5Y5Y13-472
75Y5Y

5y5y

G5Y5Y13-209
85Y5Y

5y5y

H5Y5Y11-104
95Y5Y

5y5y

I5Y5Y160-120
105Y5Y

5y5y

J5Y5Y12-188
115Y5Y

5y5y

K5Y5Y160-120
125Y5Y

5y5y

L5Y5Y12-188
135Y5Y

5y5y

M5Y5Y13-322
145Y5X

5y5x

N5Y5X21-649
155Y5X

5y5x

O5Y5X28-80
165Y5X

5y5x

P5Y5X28-80
175Y5X

5y5x

Q5Y5X28-80
185Y5X

5y5x

R5Y5X28-80
195Y5X

5y5x

S5Y5X28-80
205Y5X

5y5x

T5Y5X28-80
215Y5X

5y5x

U5Y5X28-80
225Y5X

5y5x

V5Y5X28-80
235Y5X

5y5x

W5Y5X28-80
245Y5X

5y5x

X5Y5X28-80
255Y5X

5y5x

Y5Y5X28-80
265Y5X

5y5x

Z5Y5X28-80

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る