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- PDB-6q54: Structure of GluA2 ligand-binding domain (S1S2J) in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q54
タイトルStructure of GluA2 ligand-binding domain (S1S2J) in complex with the agonist (S)-2-Amino-3-(1-ethyl-4-hydroxy-1H-1,2,3-triazol-5-yl)propanoic acid at 1.4 A resolution
要素Glutamate receptor 2GRIA2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ionotropic glutamate receptor / AMPA receptor (AMPA型グルタミン酸受容体) / ligand-binding domain / GluA2-S1S2 / GluA2 / GluR2 (GRIA2) / agonist (アゴニスト)
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / シナプス小胞 / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / シナプス / glutamatergic synapse / 樹状突起 / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / Chem-HJ8 / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Moellerud, S. / Temperini, P. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Use of the 4-Hydroxytriazole Moiety as a Bioisosteric Tool in the Development of Ionotropic Glutamate Receptor Ligands.
著者: Sainas, S. / Temperini, P. / Farnsworth, J.C. / Yi, F. / Mollerud, S. / Jensen, A.A. / Nielsen, B. / Passoni, A. / Kastrup, J.S. / Hansen, K.B. / Boschi, D. / Pickering, D.S. / Clausen, R.P. / Lolli, M.L.
履歴
登録2018年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,01328
ポリマ－58,5572
非ポリマー2,45526
水12,502694
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area24950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.331, 121.738, 47.134
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29278.732 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Native GluA2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr ...詳細: Native GluA2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The sequence matches discontinously with reference database (413-527,653-797). Residues 1-2 are cloning remnants.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P19491

-
非ポリマー , 9種, 720分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-HJ8 / (2~{S})-2-azanyl-3-(3-ethyl-5-oxidanyl-1,2,3-triazol-4-yl)propanoic acid


分子量: 200.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H12N4O3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#8: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION / リチウムカチオン / リチウム


分子量: 6.941 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Li
#9: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 694 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.94 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG4000, 0.3 M lithium sulfate, 0.1 M phosphate-citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.979988 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→45.59 Å / Num. obs: 112106 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 14.33 Å2 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.058 / Rsym value: 0.053 / Net I/av σ(I): 8.3 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.4-1.486.70.4581.6161950.1890.4960.45899.9
1.48-1.576.80.2992.4152900.1230.3240.29999.9
1.57-1.676.80.2013.6144410.0830.2180.201100
1.67-1.816.80.1434.9134430.0590.1550.143100
1.81-1.986.70.0967.1124440.040.1040.096100
1.98-2.216.60.06410.1112550.0270.070.064100
2.21-2.5670.05212.199970.0210.0570.052100
2.56-3.136.90.04114.385260.0170.0440.041100
3.13-4.436.80.03117.966680.0130.0340.031100
4.43-45.596.50.03215.638470.0130.0340.03299.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M5B

1m5b


解像度: 1.4→43.954 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.63 / 位相誤差: 16.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1633 5522 4.93 %
Rwork0.1442 --
obs0.1451 112001 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.49 Å2 / Biso mean: 22.2411 Å2 / Biso min: 7.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→43.954 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4095 0 245 703 5043
Biso mean--37.59 29.27 -
残基数----527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014454
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1496014
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086651
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008748
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8361716
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.4-1.41590.2461840.21734803664
1.4159-1.43260.25371860.207135143700
1.4326-1.450.24561570.203335263683
1.45-1.46840.23081610.185135183679
1.4684-1.48770.18261830.174534843667
1.4877-1.50810.19231970.172834843681
1.5081-1.52960.18721950.169535133708
1.5296-1.55250.1731990.15534903689
1.5525-1.57670.17081830.152935203703
1.5767-1.60260.18471930.153535043697
1.6026-1.63020.16511970.149635143711
1.6302-1.65990.1411570.145535073664
1.6599-1.69180.15321790.148335673746
1.6918-1.72630.17971700.150435243694
1.7263-1.76390.16931950.14535153710
1.7639-1.80490.16661730.145435353708
1.8049-1.850.15031730.147135553728
1.85-1.90010.16192150.137135183733
1.9001-1.9560.13751820.135635293711
1.956-2.01910.15981790.134135423721
2.0191-2.09130.14711780.132935523730
2.0913-2.1750.1391970.129535733770
2.175-2.2740.17181950.122535283723
2.274-2.39390.15571830.134335653748
2.3939-2.54380.17612020.136435573759
2.5438-2.74020.16611890.14235993788
2.7402-3.01590.1691770.150136113788
3.0159-3.45220.15281880.142536273815
3.4522-4.34880.13671820.12936893871
4.3488-43.97620.18031730.157538394012
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.345-0.20760.18470.3821-0.010.3184-0.01870.0175-0.00090.0336-0.0176-0.0073-0.0889-0.044200.1639-0.0009-0.00080.1160.00450.1237-19.362640.7962-14.3168
20.1035-0.1182-0.24980.06580.22510.7084-0.0078-0.07930.02960.04070.0323-0.0314-0.13710.14590.00550.1274-0.0366-0.00560.15130.00040.1405-6.98331.9059-8.1751
30.2982-0.22590.03740.1442-0.1720.2048-0.00420.0583-0.00940.0221-0.02820.010.00340.0283-0.01220.1118-0.0206-0.00630.13360.00830.1246-10.529324.356-18.9711
40.88030.08440.16340.7027-0.46030.7550.11290.0597-0.03540.0504-0.1329-0.08570.08970.2634-0.00060.09960.023-0.00030.18960.00920.1543.143220.005-26.3005
50.15230.06540.04240.0440.03160.05560.14020.08870.3688-0.008-0.1575-0.0797-0.26970.2552-0.10940.1791-0.01280.03540.26870.07730.17370.102133.6799-33.6894
60.1419-0.04530.06240.2319-0.12250.38540.04480.08370.0055-0.0235-0.03240.0874-0.0063-0.0169-00.1323-0.00290.00350.16590.01620.1304-10.681728.2019-32.6815
70.22070.10660.10290.4055-0.13160.1302-0.0036-0.0425-0.04710.05280.00620.0153-0.0067-0.0141-00.1059-0.01020.00390.12550.00510.1252-22.200124.1827-9.1823
80.1181-0.09270.00280.1242-0.06670.06160.00330.04-0.0698-0.0948-0.01240.0287-0.1058-0.044800.1671-0.0004-0.0070.150.00660.1387-24.749732.8034-29.589
90.3854-0.0349-0.33550.2728-0.03870.2292-0.02740.0045-0.01890.02020.0144-0.01920.1340.071200.1908-0.0099-0.0260.1326-0.00290.1367-22.3609-6.8741-14.3676
100.11790.05910.09760.10880.04330.15640.04710.046-0.05730.09960.0177-0.13920.06980.08050.02620.1868-0.0027-0.04450.1269-0.00880.1601-17.3958-7.521-14.7049
110.1130.10940.05660.12240.12020.3050.00980.0295-0.05050.0943-0.01080.03290.0945-0.02250.04420.147-0.0363-0.03010.11180.01670.1285-28.3206-1.2064-9.3783
120.0990.07460.12170.53810.14320.14990.05960.03860.02250.12040.0276-0.07770.1604-0.21430.03870.1331-0.03320.00290.17730.02130.1141-37.14015.3195-6.0361
13-0.0457-0.13270.09940.40380.35090.2705-0.0144-0.00730.0065-0.00570.0037-0.0387-0.0022-0.0042-00.1237-0.025-0.00370.12120.00940.1234-28.8879.4485-18.432
140.4319-0.25850.12930.45550.19780.1830.0485-0.10740.0223-0.0742-0.07310.1128-0.1099-0.14460.00110.14010.001-0.02540.1584-0.0040.1543-41.233814.076-26.8061
150.123-0.10810.00430.23270.33880.54290.07420.0108-0.0336-0.0726-0.09230.1452-0.1135-0.0910.02010.1235-0.0062-0.01980.1554-0.00450.1906-45.656611.3063-25.7139
160.1815-0.06-0.02970.1699-0.00110.22910.1015-0.0813-0.1529-0.0773-0.10470.09740.1411-0.1409-0.05310.1557-0.0127-0.04080.1394-0.01130.1461-39.0792-0.4132-33.7735
170.25280.0640.13660.50070.2550.19370.02890.0142-0.0159-0.03920.0028-0.0616-0.00740.0127-00.1203-0.0178-0.00410.11730.00590.1298-24.28547.682-22.6056
180.1741-0.09010.01040.06430.03280.00850.00860.2521-0.08810.01130.15110.01520.02830.133400.174-0.0087-0.00430.1849-0.02770.1862-14.89651.4733-28.3577
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 47 )A1 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 48 through 79 )A48 - 79
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 80 through 123 )A80 - 123
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 124 through 173 )A124 - 173
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 174 through 187 )A174 - 187
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 188 through 217 )A188 - 217
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 218 through 243 )A218 - 243
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 244 through 264 )A244 - 264
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1 through 22 )B1 - 22
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 23 through 47 )B23 - 47
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 48 through 65 )B48 - 65
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 66 through 79 )B66 - 79
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 80 through 123 )B80 - 123
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 124 through 152 )B124 - 152
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 153 through 173 )B153 - 173
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 174 through 187 )B174 - 187
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 188 through 243 )B188 - 243
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 244 through 263 )B244 - 263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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