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- PDB-6pxr: Anti-TAU BIIB092 FAB with TAU peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pxr
タイトルAnti-TAU BIIB092 FAB with TAU peptide
要素
  • Microtubule-associated protein tauタウタンパク質
  • gosuranemab Fab, heavy chain
  • gosuranemab Fab, light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / TAU / antibody (抗体) / BIIB092 / gosuranemab tau complex
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / 軸索輸送 / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / 軸索輸送 / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / 微小管 / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / dynactin binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / apolipoprotein binding / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of microtubule cytoskeleton organization / supramolecular fiber organization / stress granule assembly / regulation of cellular response to heat / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of microtubule polymerization / axon cytoplasm / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / synapse assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / astrocyte activation / response to lead ion / synapse organization / microglial cell activation / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / 記憶 / cellular response to reactive oxygen species / microtubule cytoskeleton organization / SH3 domain binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / cell-cell signaling / protein-macromolecule adaptor activity / actin binding / single-stranded DNA binding / cellular response to heat / cell body / protein-folding chaperone binding / 成長円錐 / microtubule binding / double-stranded DNA binding / 微小管 / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / 樹状突起スパイン / learning or memory / nuclear speck / neuron projection / 免疫応答 / 脂質ラフト / 神経繊維 / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / DNA damage response / 樹状突起 / protein kinase binding / enzyme binding / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype ...: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
If kappa light chain / タウタンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.556 Å
データ登録者Arndt, J.W. / Quan, C.
引用ジャーナル: Neurobiol.Dis. / 年: 2020
タイトル: Characterization of tau binding by gosuranemab.
著者: Sopko, R. / Golonzhka, O. / Arndt, J. / Quan, C. / Czerkowicz, J. / Cameron, A. / Smith, B. / Murugesan, Y. / Gibbons, G. / Kim, S.J. / Trojanowski, J.Q. / Lee, V.M.Y. / Brunden, K.R. / ...著者: Sopko, R. / Golonzhka, O. / Arndt, J. / Quan, C. / Czerkowicz, J. / Cameron, A. / Smith, B. / Murugesan, Y. / Gibbons, G. / Kim, S.J. / Trojanowski, J.Q. / Lee, V.M.Y. / Brunden, K.R. / Graham, D.L. / Weinreb, P.H. / Hering, H.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月10日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / struct_keywords
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.pdbx_description / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: gosuranemab Fab, light chain
H: gosuranemab Fab, heavy chain
A: Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7723
ポリマ－48,7723
非ポリマー00
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.745, 48.952, 58.653
Angle α, β, γ (deg.)85.250, 83.120, 70.720
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体 gosuranemab Fab, light chain


分子量: 24110.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A2NHM3
#2: 抗体 gosuranemab Fab, heavy chain


分子量: 23908.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / タウタンパク質 / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 752.772 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 15-22 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPT, MAPTL, MTBT1, TAU / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Tris-HCl, pH 8.5, 20% w/v PEG2000 MME, 200 mM trimethylamine N-oxide, 100 mM non-detergent sulfobetaine 201

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月28日
放射モノクロメーター: double crystal diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.556→24.74 Å / Num. obs: 61209 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.556→1.61 Å / Num. unique obs: 6045

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.556→24.737 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 29.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2683 2979 4.87 %
Rwork0.2278 --
obs0.2298 61204 95.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 66 Å2 / Biso mean: 24.2386 Å2 / Biso min: 10.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.556→24.737 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3325 0 0 394 3719
Biso mean---32.5 -
残基数----438
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8874664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5521219
LS精密化 シェル解像度: 1.5563→1.5818 Å / Rfactor Rfree error: 0 /
反射数%反射
Rfree142 -
Rwork2762 -
obs-93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.80231.5166-0.40774.8709-1.37970.7322-0.01070.10210.2960.06110.13980.5248-0.1047-0.1137-0.15220.17870.0279-0.02180.2443-0.01110.2113-2.31561.9726-19.7341
24.09161.8875-1.07521.33030.52837.38990.2462-0.2882-0.17650.1889-0.169-0.15150.29720.5537-0.03690.2110.0069-0.00080.1442-0.00080.14027.5578-2.4024-12.3869
32.40320.6195-0.15881.7553-0.16672.5828-0.06230.1964-0.0987-0.0810.03750.12680.18820.01140.03270.1650.009-0.00340.1473-0.0030.14414.0405-5.1632-20.1364
42.71162.6584-1.99752.7839-2.26751.84480.0152-0.21030.1566-0.2161-0.12310.20140.17310.14690.06080.17550.0126-0.00720.1696-0.03280.1602-3.6989-2.5184-10.321
51.8776-0.7597-1.5391.60170.79931.20760.1034-0.10630.0906-0.1363-0.0165-0.0309-0.1232-0.0134-0.09890.13110.0023-0.00030.1598-0.00190.1125-16.8178-2.776712.4595
62.1056-1.2327-2.20311.58411.94123.4910.10230.04950.0108-0.1309-0.07370.0234-0.0654-0.18-0.05870.12510.0044-0.00350.16140.01310.1111-19.019-4.891812.0677
73.43760.3285-1.18670.84-1.13725.7544-0.2013-0.1056-0.27630.2306-0.04340.04890.04640.47760.13110.1547-0.0437-0.05730.14560.00420.070315.42529.34244.0778
81.88830.2385-0.67921.8841-0.18663.66840.0262-0.02520.12580.0860.0199-0.2101-0.11980.3573-0.02790.1563-0.001-0.01260.1475-0.0220.130516.348112.8898-7.4581
91.83020.2141-1.50781.91481.36244.42150.1433-0.03060.10250.18040.05820.0665-0.28290.031-0.14520.20030.0368-0.00180.152-0.00970.11828.860111.95170.3492
100.70310.1517-0.42490.52040.242.65020.1156-0.0775-0.07380.0474-0.08440.067-0.0766-0.05790.00930.08790.0623-0.03990.08560.00610.15841.5267-0.83889.0467
113.68443.11170.5083.73890.35642.65750.0839-0.02430.02010.01850.06270.1136-0.02940.0778-0.14340.07560.0039-0.00210.1532-0.01150.1891-2.5561-7.331815.2332
125.1143.4484-1.0164.3464-0.60022.060.4229-0.5086-0.3620.255-0.25890.14950.4942-0.3584-0.13470.286-0.1121-0.06880.31340.07960.2148-5.5851-12.995924.8673
135.44164.43913.8667.20914.1725.4794-0.17920.66920.0224-0.11430.6925-0.2468-0.08930.8098-0.32120.2111-0.03570.0180.2946-0.04090.202918.01312.0148-21.888
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'L' and (resid 1 through 37 )L1 - 37
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'L' and (resid 38 through 53 )L38 - 53
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'L' and (resid 54 through 95 )L54 - 95
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'L' and (resid 96 through 118 )L96 - 118
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'L' and (resid 119 through 168 )L119 - 168
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'L' and (resid 169 through 218 )L169 - 218
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'H' and (resid 2 through 17 )H2 - 17
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'H' and (resid 18 through 83 )H18 - 83
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'H' and (resid 84 through 98 )H84 - 98
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'H' and (resid 99 through 149 )H99 - 149
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'H' and (resid 150 through 188 )H150 - 188
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'H' and (resid 189 through 218 )H189 - 218
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 15 through 22 )A15 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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