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- PDB-6ptl: Structure of the self-association domain of the chromatin looping... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ptl
タイトルStructure of the self-association domain of the chromatin looping factor LDB1
要素LIM domain-binding protein 1
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Dimer / Chromatin looping factor / nuclear protein / transcriptional regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery ...regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of cell adhesion / hair follicle development / regulation of cell migration / cerebellum development / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / neuron differentiation / Wntシグナル経路 / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / 細胞接着 / chromatin binding / クロマチン / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Macindoe, I. / Silva, A. / Guss, J.M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1064442 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP190102543 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the self-association domain of the chromatin looping factor LDB1
著者: Macindoe, I. / Silva, A. / Guss, J.M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2019年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIM domain-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6081
ポリマ－22,6081
非ポリマー00
水1629
1
A: LIM domain-binding protein 1

A: LIM domain-binding protein 1


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Under concentrations tested, MALLS analysis indicates a dimer is the main species in solution, SAXS, Supports major species being dimer. Crysol modelling indicates that a ...根拠: light scattering, Under concentrations tested, MALLS analysis indicates a dimer is the main species in solution, SAXS, Supports major species being dimer. Crysol modelling indicates that a dimer with the major interface is the most likely species in solution. Some evidence of concentration dependent higher order association at higher concentrations., cross-linking, Analysed by mass spectrometry supports the main interface, mass spectrometry, Native mass spectrometry indicates that dimer is the most prevalent multimeric species
  • 45.2 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2152
ポリマ－45,2152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area2280 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.869, 81.869, 66.828
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 LIM domain-binding protein 1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / ...LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / mLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 22607.703 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 50-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ldb1, Nli / プラスミド: pHIS-GB1
詳細 (発現宿主): T7 regulated expression with a His tag for purification and a GB1 tag to enhance soluble expression
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P70662
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.8656.99
22.8656.99
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法18.6% PEG3350, 140 mM sodium phosphate dibasic
2932蒸気拡散法, シッティングドロップ法18.6% PEG3350, 140 mM sodium phosphate dibasic, crystal soaked overnight in mother liquor containing 10 mM ethylmercury thiosalicylic acid

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21002N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAustralian Synchrotron MX210.9537
シンクロトロンAustralian Synchrotron MX120.9537
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2014年9月27日
ADSC QUANTUM 210r2CCD2015年2月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2double crystal Si(111)
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
21
反射

Entry-ID: 6PTL

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Biso Wilson estimate (Å2)CC1/2Rmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) allΧ2Diffraction-IDNet I/σ(I)
2.5-35.5921299.710.775.20.9980.0830.0270.0871.01114.7
2.8-501252399.911.697.60.9940.0950.0320.1071.3215.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.6111.2132.510150.9290.3811.2711.07100
2.8-2.8511.61.4741.46680.60.6632.2561.354100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-20002.3.12データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→35.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 11.32 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.357 / ESU R Free: 0.26
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2708 496 5.4 %RANDOM
Rwork0.2448 ---
obs0.2463 8696 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 163.85 Å2 / Biso mean: 87.291 Å2 / Biso min: 64.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.28 Å21.14 Å20 Å2
2--2.28 Å2-0 Å2
3----7.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→35.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1213 0 0 9 1222
Biso mean---81.32 -
残基数----142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0010.0131257
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.141.6561696
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0131.5772583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.465142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.68520.84383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.75215218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2341512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0320.2157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021396
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02320
LS精密化 シェル解像度: 2.502→2.567 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 20 -
Rwork0.347 669 -
all-689 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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