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- PDB-6o7a: Crystal structure of the LjCASTOR gating ring in the Ca2+-free state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o7a
タイトルCrystal structure of the LjCASTOR gating ring in the Ca2+-free state
要素Ion channel CASTOR
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / calcium channel (カルシウムチャネル) / RCK domain / gating ring / CASTOR (カストル) / membrane protein (膜タンパク質)
機能・相同性CASTOR/POLLUX/SYM8 ion channel, conserved domain / Ion channel CASTOR/POLLUX/SYM8-like / Castor and Pollux, part of voltage-gated ion channel / monoatomic ion transmembrane transport / 核膜 / Ion channel CASTOR
機能・相同性情報
生物種Lotus japonicus (エボシグサ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Jiang, Y. / Kim, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)Y.J. 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM079179 米国
Welch FoundationI-1578 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Ca2+-regulated Ca2+channels with an RCK gating ring control plant symbiotic associations.
著者: Kim, S. / Zeng, W. / Bernard, S. / Liao, J. / Venkateshwaran, M. / Ane, J.M. / Jiang, Y.
履歴
登録2019年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ion channel CASTOR
C: Ion channel CASTOR
B: Ion channel CASTOR
D: Ion channel CASTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,8274
ポリマ－247,8274
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7630 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area85750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.433, 116.015, 113.027
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.920, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNCYSCYS(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC320 - 38011 - 71
12SERSERLEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC382 - 39173 - 82
13LYSLYSLEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC393 - 40584 - 96
14GLYGLYASPASP(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC409 - 415100 - 106
15ALAALALEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC418 - 419109 - 110
16THRTHRLEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC421 - 432112 - 123
17GLYGLYVALVAL(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC434 - 449125 - 140
18LEULEUASPASP(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC451 - 455142 - 146
19VALVALVALVAL(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC457 - 461148 - 152
110HISHISCYSCYS(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC463 - 473154 - 164
111GLNGLNGLUGLU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC476 - 490167 - 181
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114ILEILEASPASP(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC531 - 553222 - 244
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118ASPASPASPASP(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC573264
119SERSERARGARG(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC579 - 589270 - 280
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121LYSLYSLEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC618 - 629309 - 320
122ILEILESERSER(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC631 - 632322 - 323
123LEULEUASNASN(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC634 - 636325 - 327
124SERSERARGARG(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC638 - 649329 - 340
125HISHISILEILE(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC651 - 689342 - 380
126ASPASPARGARG(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC691 - 695382 - 386
127THRTHRLEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC727 - 734418 - 425
128VALVALARGARG(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC751 - 768442 - 459
129ILEILELEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC770 - 774461 - 465
130GLUGLUARGARG(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC776 - 788467 - 479
131ALAALALEULEU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC790 - 807481 - 498
132ALAALAGLNGLN(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC809 - 811500 - 502
133GLUGLUGLUGLU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC814 - 825505 - 516
134ALAALATHRTHR(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC827 - 835518 - 526
135ARGARGARGARG(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC838529
136TRPTRPGLUGLU(chain 'B' and (resid 320 through 380 or resid 382...BC840 - 851531 - 542
237GLNGLNCYSCYS(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB320 - 38011 - 71
238SERSERLEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB382 - 39173 - 82
239LYSLYSLEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB393 - 40584 - 96
240GLYGLYASPASP(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB409 - 415100 - 106
241ALAALALEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB418 - 419109 - 110
242THRTHRLEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB421 - 432112 - 123
243GLYGLYVALVAL(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB434 - 449125 - 140
244LEULEUASPASP(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB451 - 455142 - 146
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249TRPTRPGLYGLY(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB499 - 528190 - 219
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251ASPASPPROPRO(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB555 - 563246 - 254
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253PROPROPROPRO(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB571262
254ASPASPASPASP(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB573264
255SERSERARGARG(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB579 - 589270 - 280
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261HISHISILEILE(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB651 - 689342 - 380
262ASPASPARGARG(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB691 - 695382 - 386
263THRTHRLEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB727 - 734418 - 425
264VALVALARGARG(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB751 - 768442 - 459
265ILEILELEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB770 - 774461 - 465
266GLUGLUARGARG(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB776 - 788467 - 479
267ALAALALEULEU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB790 - 807481 - 498
268ALAALAGLNGLN(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB809 - 811500 - 502
269GLUGLUGLUGLU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB814 - 825505 - 516
270ALAALATHRTHR(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB827 - 835518 - 526
271ARGARGARGARG(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB838529
272TRPTRPGLUGLU(chain 'C' and (resid 320 through 380 or resid 382...CB840 - 851531 - 542
373GLNGLNCYSCYS(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD320 - 38011 - 71
374SERSERLEULEU(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD382 - 39173 - 82
375LYSLYSLEULEU(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD393 - 40584 - 96
376GLYGLYASPASP(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD409 - 415100 - 106
377ALAALALEULEU(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD418 - 419109 - 110
378THRTHRLEULEU(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD421 - 432112 - 123
379GLYGLYVALVAL(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD434 - 449125 - 140
380LEULEUASPASP(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD451 - 455142 - 146
381VALVALVALVAL(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD457 - 461148 - 152
382HISHISCYSCYS(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD463 - 473154 - 164
383GLNGLNGLUGLU(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD476 - 490167 - 181
384CYSCYSLYSLYS(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD492 - 497183 - 188
385TRPTRPGLYGLY(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD499 - 528190 - 219
386ILEILEASPASP(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD531 - 553222 - 244
387ASPASPPROPRO(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD555 - 563246 - 254
388VALVALSERSER(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD565 - 569256 - 260
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390ASPASPASPASP(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD573264
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3107ARGARGARGARG(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD838529
3108TRPTRPGLUGLU(chain 'D' and (resid 320 through 380 or resid 382...DD840 - 851531 - 542

-
要素

#1: タンパク質
Ion channel CASTOR


分子量: 61956.867 Da / 分子数: 4 / 断片: gating ring (UNP residues 312-853) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lotus japonicus (エボシグサ) / 遺伝子: CASTOR / Variant: Gifu / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: Q5H8A6

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% w/v PEG3350, 100 mM lithium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月9日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 35911 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.096 / Rsym value: 0.083 / Net I/av σ(I): 22.26 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / Rmerge(I) obs: 0.548 / Mean I/σ(I) obs: 2.91 / Num. unique obs: 1776 / Rpim(I) all: 0.324 / Rrim(I) all: 0.637 / Rsym value: 0.548 / Χ2: 1.221

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000hkl2000 v712-Linuxデータ収集
HKL-2000hkl2000 v712-Linuxデータ削減
HKL-2000hkl2000 v712-Linuxデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.3→41.47 Å / SU ML: 0.5164 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.7708
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2841 1996 5.57 %
Rwork0.2291 --
obs0.2321 35804 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 93.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→41.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15882 0 0 0 15882
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004916105
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.775721760
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04742524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00512824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.35779972
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.380.37761330.3142355X-RAY DIFFRACTION97.91
3.38-3.470.35821470.2922399X-RAY DIFFRACTION99.92
3.47-3.570.32531460.28032412X-RAY DIFFRACTION99.96
3.57-3.690.32551340.28232390X-RAY DIFFRACTION99.88
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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