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- PDB-6nk0: EphA2 LBD in complex with bA-WLA-Yam peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nk0
タイトルEphA2 LBD in complex with bA-WLA-Yam peptide
要素
  • Ephrin type-A receptor 2
  • bA-WLA-Yam
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein-peptide interaction / kinase (キナーゼ) / ephrin (エフリン) / eph receptor (Eph受容体) / drug development / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration ...notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / bone remodeling / transmembrane-ephrin receptor activity / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / activation of GTPase activity / regulation of lamellipodium assembly / 密着結合 / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / ephrin receptor signaling pathway / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 脈管形成 / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell chemotaxis / negative regulation of angiogenesis / osteoclast differentiation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / skeletal system development / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / 運動性 / positive regulation of protein localization to plasma membrane / 軸索誘導 / 受容体型チロシンキナーゼ / ruffle membrane / osteoblast differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / 遊走 / virus receptor activity / lamellipodium / receptor complex / 細胞接着 / positive regulation of cell migration / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / 炎症 / リン酸化 / focal adhesion / 樹状突起 / 細胞膜 / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ε-アミノカプロン酸 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Lechtenberg, B.C. / Pasquale, E.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS087070 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA030199 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Engineering nanomolar peptide ligands that differentially modulate EphA2 receptor signaling.
著者: Gomez-Soler, M. / Petersen Gehring, M. / Lechtenberg, B.C. / Zapata-Mercado, E. / Hristova, K. / Pasquale, E.B.
履歴
登録2019年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02022年4月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2
C: bA-WLA-Yam
D: bA-WLA-Yam
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,87511
ポリマ－45,2374
非ポリマー6387
水7,116395
1
A: Ephrin type-A receptor 2
C: bA-WLA-Yam
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9966
ポリマ－22,6192
非ポリマー3774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10070 Å2
手法PISA
2
B: Ephrin type-A receptor 2
D: bA-WLA-Yam
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8795
ポリマ－22,6192
非ポリマー2603
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.798, 78.060, 58.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A27 - 37
121(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A43 - 54
131(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A56 - 58
141(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A60
151(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A63 - 67
161(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A69 - 125
171(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A127 - 152
181(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A154 - 156
191(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A158 - 169
1101(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A171 - 188
1111(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A190 - 194
1121(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A196 - 207
1131(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A301
1141(chain 'A' and (resid 27 through 54 or resid 56...A601
2151(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B27 - 37
211(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B43 - 54
221(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B56 - 58
231(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B60
241(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B63 - 67
251(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B69 - 125
261(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B127 - 152
271(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B154 - 156
281(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B158 - 169
291(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B171 - 188
2101(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B190 - 194
2111(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B196 - 207
2121(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B301
2131(chain 'B' and (resid 27 through 39 or resid 43...B501
112chain 'C'C1 - 11
212chain 'D'D1 - 11

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 21339.113 Da / 分子数: 2 / 断片: Ephrin type-A receptor 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P29317, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: タンパク質・ペプチド bA-WLA-Yam


分子量: 1279.420 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 402分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACA / 6-AMINOHEXANOIC ACID / AMINOCAPROIC ACID / 6-アミノヘキサン酸 / Ε-アミノカプロン酸


タイプ: peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.17 % / Mosaicity: 0.21 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.09M BIS-TRIS pH5.5, 22.5% w/v PEG 3,350, 3% w/v 6-aminohexanoic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→28.83 Å / Num. obs: 61846 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1.53→1.55 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Num. unique obs: 2631 / CC1/2: 0.753 / Rpim(I) all: 0.344 / Rrim(I) all: 0.581 / % possible all: 85

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14rc2-3191精密化
XDSJan 26, 2018データ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER2.8.2位相決定
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HEI

3hei


解像度: 1.53→28.83 Å / SU ML: 0.1549 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.265
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1771 3088 5 %
Rwork0.1512 --
obs0.1525 61808 98.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→28.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3087 0 44 395 3526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01253327
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31864515
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.161460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0098583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.70781943
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.53-1.550.25351060.2712269X-RAY DIFFRACTION83.57
1.55-1.570.20531320.21122661X-RAY DIFFRACTION96.91
1.57-1.60.21961360.18782659X-RAY DIFFRACTION98.31
1.6-1.630.21951530.19052611X-RAY DIFFRACTION97.53
1.63-1.660.23051490.18962652X-RAY DIFFRACTION98.38
1.66-1.70.19861560.17952646X-RAY DIFFRACTION98.63
1.7-1.730.20051480.16992704X-RAY DIFFRACTION98.79
1.73-1.770.20221370.16932666X-RAY DIFFRACTION98.49
1.77-1.820.2211380.16342720X-RAY DIFFRACTION99.2
1.82-1.870.21941370.16232691X-RAY DIFFRACTION99.12
1.87-1.920.20471400.1642677X-RAY DIFFRACTION99.26
1.92-1.980.19091390.15052689X-RAY DIFFRACTION99.12
1.98-2.050.14561520.14162692X-RAY DIFFRACTION99.27
2.05-2.140.1651450.13882692X-RAY DIFFRACTION99.23
2.14-2.230.15231450.13772719X-RAY DIFFRACTION99.03
2.23-2.350.16851450.14022666X-RAY DIFFRACTION99.05
2.35-2.50.181320.15092715X-RAY DIFFRACTION99.13
2.5-2.690.17611500.14872683X-RAY DIFFRACTION98.75
2.69-2.960.18391460.14762693X-RAY DIFFRACTION98.68
2.96-3.390.15811200.14052737X-RAY DIFFRACTION98.82
3.39-4.270.1461240.132735X-RAY DIFFRACTION98.82
4.27-28.830.17781580.1542743X-RAY DIFFRACTION98.94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.94483066194-1.302466915872.230241327153.63322703106-1.348088186362.56014112878-0.0210270643695-0.151267497558-0.466912211725-0.0244838211244-0.050736156477-0.1101314198360.651038165457-0.231853126211-0.03558456761490.172387487283-0.01898574739490.03217113950390.1363698369920.0294110300770.187307811595-37.0262261824.23226928948-14.4871589591
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 27 through 36 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 37 through 52 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 53 through 82 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 83 through 135 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 136 through 146 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 147 through 176 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 177 through 207 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 27 through 36 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 37 through 52 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 53 through 107 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 108 through 117 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 118 through 146 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 147 through 188 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 189 through 207 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 2 through 11 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 2 through 11 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る