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Yorodumi- PDB-6mp8: X-ray crystal structure of VioC bound to Fe(II), D-arginine, and ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mp8 | ||||||
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Title | X-ray crystal structure of VioC bound to Fe(II), D-arginine, and 2-oxoglutarate | ||||||
Components | Alpha-ketoglutarate-dependent L-arginine hydroxylase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / deamination / hydroxylase / oxygenase / metalloenzyme / deaminase / hydroxylation / viomycin | ||||||
Function / homology | Function and homology information L-arginine hydroxylase / 2-oxoglutarate, L-arginine oxygenase (succinate-forming) activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / antibiotic biosynthetic process / iron ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Streptomyces vinaceus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 1.89 Å | ||||||
Authors | Dunham, N.P. / Boal, A.K. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2018 Title: alpha-Amine Desaturation of d-Arginine by the Iron(II)- and 2-(Oxo)glutarate-Dependent l-Arginine 3-Hydroxylase, VioC. Authors: Dunham, N.P. / Mitchell, A.J. / Del Rio Pantoja, J.M. / Krebs, C. / Bollinger Jr., J.M. / Boal, A.K. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6mp8.cif.gz | 78.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6mp8.ent.gz | 56 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6mp8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mp/6mp8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mp/6mp8 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37493.070 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Streptomyces vinaceus (bacteria) / References: UniProt: Q6WZB0, L-arginine hydroxylase |
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#2: Chemical | ChemComp-AKG / |
#3: Chemical | ChemComp-FE2 / |
#4: Chemical | ChemComp-DAR / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.79 % / Mosaicity: 1.218 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: evaporation / pH: 8.5 / Details: 2-oxoglutarate, TRIS-HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 15, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→59.04 Å / Num. obs: 23222 / % possible obs: 93.7 % / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.078 / Χ2: 1.045 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 86472 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.89→59.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 4.804 / SU ML: 0.137 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.172 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 88.69 Å2 / Biso mean: 27.716 Å2 / Biso min: 17.82 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.89→59.04 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.891→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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