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- PDB-6lpu: Crystal structure of human D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lpu
タイトルCrystal structure of human D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase in complex with L-2-hydroxyglutarate (L-2-HG)
要素D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / dehydrogenase (脱水素酵素) / FLAVOPROTEIN (フラボタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


D-2-ヒドロキシグルタル酸デヒドロゲナーゼ / (R)-2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity / Interconversion of 2-oxoglutarate and 2-hydroxyglutarate / malate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / response to cobalt ion / protein metabolic process / response to manganese ion / response to zinc ion / FAD binding ...D-2-ヒドロキシグルタル酸デヒドロゲナーゼ / (R)-2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity / Interconversion of 2-oxoglutarate and 2-hydroxyglutarate / malate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / response to cobalt ion / protein metabolic process / response to manganese ion / response to zinc ion / FAD binding / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
FAD-linked oxidase, C-terminal / FAD linked oxidases, C-terminal domain / Vanillyl-alcohol oxidase, C-terminal subdomain 2 / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / (2S)-2-HYDROXYPENTANEDIOIC ACID / D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.923 Å
データ登録者Yang, J. / Zhu, H. / Ding, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870723 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31530013 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2021
タイトル: Structure, substrate specificity, and catalytic mechanism of human D-2-HGDH and insights into pathogenicity of disease-associated mutations.
著者: Yang, J. / Zhu, H. / Zhang, T. / Ding, J.
履歴
登録2020年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, mitochondrial
B: D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,6648
ポリマ－104,6662
非ポリマー1,9986
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8830 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area31640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.709, 94.530, 72.789
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 D-2-hydroxyglutarate dehydrogenase, mitochondrial


分子量: 52332.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: D2HGDH, D2HGD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N465, EC: 1.1.99.-
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-S2G / (2S)-2-HYDROXYPENTANEDIOIC ACID / L-2-ヒドロキシグルタル酸


分子量: 148.114 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M BIS-TRIS, pH 6.5, 25% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.923→50 Å / Num. obs: 19104 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Rpim(I) all: 0.115 / Rrim(I) all: 0.25 / Χ2: 0.645 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3-3.114.40.74218770.6510.3890.8430.47897.8
3.11-3.234.60.60818710.6930.3210.6920.47199
3.23-3.384.90.53119010.7990.2710.5990.483100
3.38-3.564.90.39119190.8660.2010.4420.55599.9
3.56-3.784.70.30518970.8990.1620.3480.58599.8
3.78-4.074.90.23319200.9340.1220.2640.62399.9
4.07-4.4850.15719180.9720.0810.1770.71699.9
4.48-5.134.80.13119070.9730.0690.1490.74499.6
5.13-6.4650.13619280.9740.070.1540.66199.9
6.46-504.70.07919660.9890.0430.0911.10899.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.15rc1_3420精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LPN

6lpn


解像度: 2.923→47.265 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 942 4.95 %
Rwork0.224 --
obs0.2256 19015 96.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.26 Å2 / Biso mean: 41.6372 Å2 / Biso min: 16.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.923→47.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7027 0 128 0 7155
Biso mean--36.45 --
残基数----933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9869946
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041270
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4694272
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.923-3.07670.3532920.2966213180
3.0767-3.26940.28651490.27172650100
3.2694-3.52180.29011190.23792659100
3.5218-3.87610.26851530.22342630100
3.8761-4.43660.2191510.18862645100
4.4366-5.58820.23281420.19632659100
5.5882-47.2650.24031360.2266269999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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