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Yorodumi- PDB-6lf3: 3D domain-swapped dimer of the maltose-binding protein fused to a... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6lf3 | |||||||||
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Title | 3D domain-swapped dimer of the maltose-binding protein fused to a fragment of the protein-tyrosine kinase 2-beta | |||||||||
Components | Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein-tyrosine kinase 2-beta | |||||||||
Keywords | SUGAR BINDING PROTEIN / maltose binding protein / domain-swapping / arm exchange / folding / passenger protein / surface entropy reduction / fixed-arm carrier / dimer / PYK2 / apo-protein | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration ...regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / apical dendrite / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / activation of Janus kinase activity / cellular response to fluid shear stress / focal adhesion assembly / signal complex assembly / chemokine-mediated signaling pathway / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / Interleukin-2 signaling / sprouting angiogenesis / oocyte maturation / long-term synaptic depression / regulation of NMDA receptor activity / calmodulin-dependent protein kinase activity / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / detection of maltose stimulus / positive regulation of actin filament polymerization / maltose transport complex / stress fiber assembly / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHOU GTPase cycle / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / response to immobilization stress / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / positive regulation of protein kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / cellular defense response / regulation of cell adhesion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to glucose / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / bone resorption / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to cocaine / response to hormone / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / response to ischemia / long-term synaptic potentiation / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / epidermal growth factor receptor signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / response to calcium ion / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / : / neuron projection development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / MAPK cascade / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / presynapse / lamellipodium / cell cortex / cell body / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / growth cone / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | |||||||||
Authors | Momin, A.A. / Shahul Hameed, U.F. / Arold, S.T. | |||||||||
Funding support | Saudi Arabia, 1items
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Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2019 Title: Passenger sequences can promote interlaced dimers in a common variant of the maltose-binding protein. Authors: Momin, A.A. / Hameed, U.F.S. / Arold, S.T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6lf3.cif.gz | 871.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6lf3.ent.gz | 735.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6lf3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/6lf3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lf/6lf3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6lesC 5bmyS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 46397.578 Da / Num. of mol.: 6 Mutation: surface entropy reduction mutant, D83A,K84A,E173A,N174A,K240A,E360A,K363A,D364A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: maltose-binding protein fused to a fragment of the protein-tyrosine kinase 2-beta Source: (gene. exp.) Escherichia coli (strain K12) (bacteria), (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: malE, b4034, JW3994, PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / Plasmid: pJEx411c / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase #2: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 10.5 / Details: 30% (v/v) PEG 400, 0.1M CAPS/Sodium hydroxide |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 2 / Wavelength: 0.98 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Mar 21, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→47.9 Å / Num. obs: 37579 / % possible obs: 96.78 % / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 92.5 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1046 / Rpim(I) all: 0.06884 / Rrim(I) all: 0.1257 / Χ2: 0.87 / Net I/σ(I): 3.1 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.8408 / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / Num. unique obs: 3539 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.5674 / Rrim(I) all: 1 / Χ2: 0.55 / % possible all: 90.43 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5BMY Resolution: 3.2→47.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 108.03 / SU ML: 0.784 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.648 / Details: U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.9 Å / Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 302.45 Å2 / Biso mean: 130.844 Å2 / Biso min: 26.36 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.2→47.9 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 3.205→3.288 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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