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- PDB-6kl7: Beta-arrestin 1 mutant S13D/T275D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kl7
タイトルBeta-arrestin 1 mutant S13D/T275D
要素Beta-arrestin-1アレスチン
キーワードSIGNALING PROTEIN / Beta-arrestin-1 (アレスチン) / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


V2 vasopressin receptor binding / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / angiotensin receptor binding / Lysosome Vesicle Biogenesis ...V2 vasopressin receptor binding / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / angiotensin receptor binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / AP-2 adaptor complex binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / MAP2K and MAPK activation / Ub-specific processing proteases / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of interleukin-8 production / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / response to morphine / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / mitogen-activated protein kinase kinase binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / clathrin binding / stress fiber assembly / negative regulation of Notch signaling pathway / 仮足 / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of interleukin-6 production / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / positive regulation of receptor internalization / phototransduction / クラスリン / negative regulation of protein ubiquitination / insulin-like growth factor receptor binding / 視覚 / GTPase activator activity / negative regulation of protein phosphorylation / positive regulation of protein ubiquitination / G protein-coupled receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / phosphoprotein binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / エンドサイトーシス / protein transport / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / transmembrane transporter binding / 樹状突起スパイン / positive regulation of MAPK cascade / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein ubiquitination / エンドソーム / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / アレスチン / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
: / アレスチン
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.794 Å
データ登録者Kang, H. / Choi, H.J.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)NRF-2018R1A2B6001554 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF-2012R1A5A2A28671860 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF-2016R1A2B4013488 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Conformational Dynamics and Functional Implications of Phosphorylated beta-Arrestins.
著者: Kang, H. / Yang, H.S. / Ki, A.Y. / Ko, S.B. / Kim, K.W. / Shim, C.Y. / Kim, K. / Choi, H.J. / Chung, K.Y.
履歴
登録2019年7月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-1
B: Beta-arrestin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8378
ポリマ－95,0882
非ポリマー7496
水70339
1
A: Beta-arrestin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0185
ポリマ－47,5441
非ポリマー4744
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-arrestin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8193
ポリマ－47,5441
非ポリマー2752
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.441, 76.835, 119.456
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.930, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-1 / アレスチン / Arrestin beta-1


分子量: 47543.977 Da / 分子数: 2 / 変異: S13D, T275D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arrb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29066
#2: 化合物
ChemComp-BA / BARIUM ION / バリウムジカチオン


分子量: 137.327 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ba
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.43 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.05 M HEPES 7.5, 70 mM BaCl2, 9% PEG 3550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.794→40 Å / Num. obs: 27394 / % possible obs: 98.68 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 65.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.07279 / Rpim(I) all: 0.04162 / Rrim(I) all: 0.0841 / Net I/σ(I): 12.89
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5517 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2715 / CC1/2: 0.887 / Rpim(I) all: 0.3086 / Rrim(I) all: 0.6336 / % possible all: 98.15

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.9 Å39.1 Å
Translation2.9 Å39.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16-3549精密化
HKL-2000718データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WTR

2wtr


解像度: 2.794→39.096 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2735 1315 4.8 %
Rwork0.2184 26079 -
obs0.2211 27394 98.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 224.09 Å2 / Biso mean: 95.914 Å2 / Biso min: 30.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.794→39.096 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5449 0 9 39 5497
Biso mean--131.99 58.3 -
残基数----685
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.794-2.90540.33781550.3023284397
2.9054-3.03750.33861450.2813285998
3.0375-3.19760.32541200.25291899
3.1976-3.39780.28541440.2437287899
3.3978-3.660.33591420.237290899
3.66-4.0280.34191260.2298289799
4.028-4.61010.27281740.1898287799
4.6101-5.80520.22851610.1893292399
5.8052-39.0960.22641480.207297699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.87310.11410.02847.42265.94839.65650.00810.3231-0.1191-0.8640.1635-0.3692-0.09720.4612-0.14450.44730.10780.02130.48410.07310.409628.3529-10.19483.128
22.0327-7.5019-4.07469.90086.22289.54341.11180.63941.2981-1.2964-0.1052-1.6331-0.82251.2706-0.96190.56530.0010.09890.8812-0.01750.681233.3103-6.50953.4742
35.4062-1.6867-4.56812.11921.97467.30840.0537-0.11520.0506-0.192-0.2150.2213-0.0173-0.62150.15190.315-0.0091-0.13770.6251-0.02640.57158.61291.132527.7984
42.09070.7638-2.07622.0778-0.49966.3093-0.0539-2.1384-0.18041.042-0.10030.41720.1279-1.4290.18840.968-0.14970.09292.4244-0.28810.956212.77555.163683.0608
52.6845-0.91231.76453.765-1.6088.97890.0377-1.06270.33940.40350.1051-0.0192-0.021-0.0768-0.16120.4336-0.0932-0.02941.5187-0.24340.769114.33638.219373.0908
62.7424-0.3797-0.35895.756-0.40454.5628-0.1188-1.4549-0.28190.8316-0.07811.06390.1343-0.75840.19830.6556-0.13560.05291.9224-0.26480.795813.04725.351775.0267
73.43630.5293-4.56950.85080.13267.7031-0.3018-0.4431-0.15280.0705-0.0676-0.1280.50220.89350.3530.37820.0719-0.17441.027-0.13830.779136.88351.288944.8095
88.7271-1.0868-6.13340.99250.76227.99330.1633-0.63660.56050.08430.1035-0.0053-0.42040.2398-0.26720.3897-0.0224-0.1220.8614-0.22830.709329.78159.401752.5684
92.42310.2115-0.64831.97181.02726.34550.2424-1.10780.4860.6938-0.3206-0.0687-0.6421-0.31030.06340.7189-0.128-0.11461.2035-0.26080.772128.06259.769267.0146
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 139 )A5 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 140 through 172 )A140 - 172
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 173 through 396 )A173 - 396
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 5 through 105 )B5 - 105
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 106 through 139 )B106 - 139
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 140 through 184 )B140 - 184
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 185 through 213 )B185 - 213
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 214 through 329 )B214 - 329
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 330 through 397 )B330 - 397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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