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- PDB-6j60: hnRNP A1 reversible amyloid core GFGGNDNFG (residues 209-217) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j60
タイトルhnRNP A1 reversible amyloid core GFGGNDNFG (residues 209-217)
要素9-mer peptide (GFGGNDNFG) from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / phase separation / reversibility (リバーシブル) / MicroED
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / intracellular non-membrane-bounded organelle / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / localization / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / molecular condensate scaffold activity / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / amyloid fibril formation / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.96 Å
データ登録者Luo, F. / Zhou, H. / Gui, X. / Li, D. / Li, X. / Liu, C.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis for reversible amyloids of hnRNPA1 elucidates their role in stress granule assembly.
著者: Xinrui Gui / Feng Luo / Yichen Li / Heng Zhou / Zhenheng Qin / Zhenying Liu / Jinge Gu / Muyun Xie / Kun Zhao / Bin Dai / Woo Shik Shin / Jianhua He / Lin He / Lin Jiang / Minglei Zhao / Bo ...著者: Xinrui Gui / Feng Luo / Yichen Li / Heng Zhou / Zhenheng Qin / Zhenying Liu / Jinge Gu / Muyun Xie / Kun Zhao / Bin Dai / Woo Shik Shin / Jianhua He / Lin He / Lin Jiang / Minglei Zhao / Bo Sun / Xueming Li / Cong Liu / Dan Li /
要旨: Subcellular membrane-less organelles consist of proteins with low complexity domains. Many of them, such as hnRNPA1, can assemble into both a polydisperse liquid phase and an ordered solid phase of ...Subcellular membrane-less organelles consist of proteins with low complexity domains. Many of them, such as hnRNPA1, can assemble into both a polydisperse liquid phase and an ordered solid phase of amyloid fibril. The former mirrors biological granule assembly, while the latter is usually associated with neurodegenerative disease. Here, we observe a reversible amyloid formation of hnRNPA1 that synchronizes with liquid-liquid phase separation, regulates the fluidity and mobility of the liquid-like droplets, and facilitates the recruitment of hnRNPA1 into stress granules. We identify the reversible amyloid-forming cores of hnRNPA1 (named hnRACs). The atomic structures of hnRACs reveal a distinct feature of stacking Asp residues, which contributes to fibril reversibility and explains the irreversible pathological fibril formation caused by the Asp mutations identified in familial ALS. Our work characterizes the structural diversity and heterogeneity of reversible amyloid fibrils and illuminates the biological function of reversible amyloid formation in protein phase separation.
履歴
登録2019年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 9-mer peptide (GFGGNDNFG) from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8841
ポリマ－8841
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)5.010, 27.800, 36.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド 9-mer peptide (GFGGNDNFG) from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


分子量: 883.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09651*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: 9-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.88 kDa/nm / 実験値: YES
EM crystal formationLipid protein ratio: 1 / 温度: 289 K
緩衝液pH: 10.5 / 詳細: 2M NH4SO4, 0.1M CAPS PH 10.5, 0.2m LiSO4
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: powder
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 30 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K / 詳細: blot 2 times

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION回折 / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 5.72 sec. / 電子線照射量: 0.05 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
電子光学装置位相板: no / 球面収差補正装置: no
EM回折カメラ長: 500 mm
EM回折 シェル解像度: 0.96→0.994 Å / フーリエ空間範囲: 82 % / 多重度: 3.5 / 構造因子数: 262 / 位相残差: 28.59 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 82.9 % / 再高解像度: 0.96 Å / 測定した強度の数: 14361 / 構造因子数: 2935 / 位相誤差: 30.87 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 0.251 / Rsym: 0.282

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.10_2155: ???) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
6Coot0.8.2モデルフィッティング
8PHENIX1.13-2998-000分子置換
12SHELXD３次元再構成direct method
13PHENIX３次元再構成refine
14Coot３次元再構成build model
15PHENIX1.13-2998-000モデル精密化
画像処理詳細: .mrc file was transfered to SMV .img format
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 5.01 Å / B: 27.8 Å / C: 36.45 Å / 空間群名: P2(1)2(1)2(1) / 空間群番号: 19
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 0.96 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
詳細: We have used the direct mehod of SHELXD to solve the structure
精密化解像度: 0.96→3.967 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.52 / 詳細: phenix.refine
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2484 521 10.12 %
Rwork0.2332 --
obs0.2349 5150 86.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.01464
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d1.04484
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d10.98119
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.1225
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.00614

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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