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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iry
タイトルCrystal structure of the zebrafish cap-specific adenosine methyltransferase bound to SAH
要素PDX1 C-terminal-inhibiting factor 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RNA METHYLATION (メチル化) / METHYLTRANSFERASE (メチルトランスフェラーゼ) / M6A / N6-METHYLADENOSINE
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase / mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase activity / : / S-adenosyl-L-methionine binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / positive regulation of translation / 細胞核
類似検索 - 分子機能
PCIF1, WW domain / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase PCIF1-like / Phosphorylated CTD interacting factor 1 WW domain / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / WWドメイン / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hirano, S. / Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Cap-specific terminal N 6 -methylation of RNA by an RNA polymerase II-associated methyltransferase.
著者: Akichika, S. / Hirano, S. / Shichino, Y. / Suzuki, T. / Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Sugita, A. / Hirose, Y. / Iwasaki, S. / Nureki, O. / Suzuki, T.
履歴
登録2018年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year
改定 1.22020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PDX1 C-terminal-inhibiting factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0794
ポリマ－57,5711
非ポリマー5093
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area22470 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)71.379, 82.288, 92.811
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PDX1 C-terminal-inhibiting factor 1


分子量: 57570.781 Da / 分子数: 1 / 変異: A308V, H344N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: pcif1 / プラスミド: pE-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: A0A0R4IKJ1
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.04 % / Mosaicity: 0.08 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 13% PEG 3350, 0.1M potassium thiocyanate, 0.1M bis-Tris propane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.623 Å / Num. obs: 51421 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 32.27 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.846.80.58730190.9380.2410.635100
9-46.626.10.0464840.9970.0190.0599.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6IRX

6irx


解像度: 1.8→46.623 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2034 2568 5 %
Rwork0.179 --
obs0.1802 51336 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.29 Å2 / Biso mean: 46.4289 Å2 / Biso min: 22.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→46.623 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3813 0 34 242 4089
Biso mean--33.09 46.12 -
残基数----468
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8-1.83460.34541360.289827032839
1.8346-1.87210.27831430.257926662809
1.8721-1.91280.27061400.23426542794
1.9128-1.95730.2541360.213826782814
1.9573-2.00620.251360.21126712807
2.0062-2.06050.24721210.198727152836
2.0605-2.12110.22281370.191926572794
2.1211-2.18960.22941630.190626502813
2.1896-2.26780.24651650.196326972862
2.2678-2.35860.24921300.187226992829
2.3586-2.4660.23961400.190126932833
2.466-2.5960.21821470.189227062853
2.596-2.75860.21521390.188427052844
2.7586-2.97150.22521390.199827242863
2.9715-3.27050.20531420.187427322874
3.2705-3.74360.20071560.166527442900
3.7436-4.71580.15721580.14727532911
4.7158-46.63850.16751400.164829213061
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7804-0.1234-0.99280.9901-0.53763.08940.035-0.04210.09670.15750.08110.0306-0.00490.0062-0.12630.2620.0172-0.02540.2792-0.02550.240151.81718.186419.0861
24.0061-2.216-1.43111.80781.00652.0254-0.207-0.2642-0.13870.10050.12210.276-0.0988-0.20710.06510.34160.0208-0.01410.22990.04420.263230.797212.596431.2318
31.96990.2201-0.40013.1160.01562.41290.16820.07850.44880.1159-0.05550.2004-0.27680.0956-0.08730.2120.00380.02470.2811-0.01640.285156.98218.09016.7845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 178 through 274 )A178 - 274
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 275 through 389 )A275 - 389
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 390 through 673 )A390 - 673

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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