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- PDB-6hli: wild-type NuoEF from Aquifex aeolicus - reduced form bound to NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hli
タイトルwild-type NuoEF from Aquifex aeolicus - reduced form bound to NAD+
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...NADHデヒドロゲナーゼ (キノン)) x 2
キーワードELECTRON TRANSPORT (電子伝達系) / Complex I (NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)) / NuoEF / electron transfer (電子移動反応) / Aquifex aeolicus
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane respiratory chain complex I / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal ...Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Ubiquitin-like (UB roll) / Thioredoxin-like superfamily / Roll / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / フラビンモノヌクレオチド / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 鉄・硫黄クラスター / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Gerhardt, S. / Friedrich, T. / Einsle, O. / Gnandt, E. / Schulte, M. / Fiegen, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationRTG 2202 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: A mechanism to prevent production of reactive oxygen species by Escherichia coli respiratory complex I.
著者: Schulte, M. / Frick, K. / Gnandt, E. / Jurkovic, S. / Burschel, S. / Labatzke, R. / Aierstock, K. / Fiegen, D. / Wohlwend, D. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Friedrich, T.
履歴
登録2018年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / software
Item: _software.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,48812
ポリマ－134,1944
非ポリマー3,2948
水4,468248
1
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,7446
ポリマ－67,0972
非ポリマー1,6474
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6870 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area21360 Å2
手法PISA
2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,7446
ポリマ－67,0972
非ポリマー1,6474
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area21310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.590, 116.040, 189.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit E / NDH-1 subunit E


分子量: 18573.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
遺伝子: nuoE, aq_574 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66842, EC: 1.6.5.11
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADHデヒドロゲナーゼ (キノン) / NADH dehydrogenase I subunit F / NDH-1 subunit F


分子量: 48523.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sequence contains C-terminal 6xHis Expressions-tag
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
遺伝子: nuoF, aq_573 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O66841, EC: 1.6.5.11

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非ポリマー , 5種, 256分子

#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#5: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#6: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.1M Tris/HCl 0.1M Sodium citrate / PH範囲: 6.9 - 7.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年7月22日 / 詳細: VARIMAX
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→116 Å / Num. obs: 57523 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 45.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.051 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.38→2.51 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 8284 / CC1/2: 0.778 / Rpim(I) all: 0.351 / Rsym value: 0.757 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN-HOUSE

解像度: 2.38→60.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU R Cruickshank DPI: 0.343 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.345 / SU Rfree Blow DPI: 0.228 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.23
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 2830 4.95 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.206 57156 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5624 Å20 Å20 Å2
2---9.6305 Å20 Å2
3---8.068 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.38→60.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9095 0 174 248 9517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019509HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0412903HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3299SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes230HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1437HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9509HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.23
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1201SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11296SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2626 204 4.87 %
Rwork0.2141 3983 -
all0.2165 4187 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.55420.54960.13160.61880.09871.80150.0703-0.4226-0.2570.1515-0.026-0.11410.5442-0.1681-0.04430.1431-0.0344-0.1012-0.12820.0257-0.156335.9413-10.628560.0599
21.4871-0.00440.26680.7360.29682.84540.0195-0.2720.1813-0.004-0.02170.0278-0.1297-0.21340.0021-0.08620.0135-0.0616-0.1881-0.0932-0.095237.743312.616454.591
31.01070.17250.35860.8131-0.01892.15640.03230.48570.496-0.173-0.0807-0.1116-0.5442-0.25580.04840.11660.0997-0.0263-0.17670.1235-0.09754.045810.95112.4083
42.05680.18310.49970.07040.35673.18650.12110.2439-0.01760.0172-0.0609-0.03210.2638-0.3007-0.0601-0.0122-0.034-0.0603-0.147-0.0092-0.16915.6814-12.192918.3686
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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