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- PDB-6has: Crystal Structure of the small subunit-like domain of Rubisco act... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6has
タイトルCrystal Structure of the small subunit-like domain of Rubisco activase from Nostoc sp. (strain PCC 7120)
要素Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / alpha-beta structure / Rubisco (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase-like / : / Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase, AAA, helical / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Popilka, L. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Dual Functions of a Rubisco Activase in Metabolic Repair and Recruitment to Carboxysomes.
著者: Mirkko Flecken / Huping Wang / Leonhard Popilka / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Rubisco, the key enzyme of CO fixation in photosynthesis, is prone to inactivation by inhibitory sugar phosphates. Inhibited Rubisco undergoes conformational repair by the hexameric AAA+ chaperone ...Rubisco, the key enzyme of CO fixation in photosynthesis, is prone to inactivation by inhibitory sugar phosphates. Inhibited Rubisco undergoes conformational repair by the hexameric AAA+ chaperone Rubisco activase (Rca) in a process that is not well understood. Here, we performed a structural and mechanistic analysis of cyanobacterial Rca, a close homolog of plant Rca. In the Rca:Rubisco complex, Rca is positioned over the Rubisco catalytic site under repair and pulls the N-terminal tail of the large Rubisco subunit (RbcL) into the hexamer pore. Simultaneous displacement of the C terminus of the adjacent RbcL opens the catalytic site for inhibitor release. An alternative interaction of Rca with Rubisco is mediated by C-terminal domains that resemble the small Rubisco subunit. These domains, together with the N-terminal AAA+ hexamer, ensure that Rca is packaged with Rubisco into carboxysomes. The cyanobacterial Rca is a dual-purpose protein with functions in Rubisco repair and carboxysome organization.
履歴
登録2018年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
B: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5923
ポリマ－20,5332
非ポリマー591
水3,657203
1
A: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3252
ポリマ－10,2671
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2671
ポリマ－10,2671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.732, 59.732, 83.305
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A325 - 411
2010B325 - 411

-
要素

#1: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase activase / RuBisCO activase


分子量: 10266.549 Da / 分子数: 2 / 断片: SSUL domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
遺伝子: rca, alr1533 / プラスミド: pHue / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P58555
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.13 % / Mosaicity: 0.06 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 22% PEG-3350, 50 mM MES-NaOH pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.965 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.965 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→43.95 Å / Num. obs: 34504 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 174770
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.38-1.44.60.92216790.5380.4591.03797.5
7.56-43.955.20.0422260.9980.0180.04698.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION January 10, 2014データ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
PHENIX位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.38→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.553 / SU ML: 0.045 / SU R Cruickshank DPI: 0.0671 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.061
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1894 1732 5 %RANDOM
Rwork0.1532 ---
obs0.155 32721 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 66.02 Å2 / Biso mean: 20.384 Å2 / Biso min: 9.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20.13 Å20 Å2
2--0.27 Å2-0 Å2
3----0.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.38→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1396 0 1 203 1600
Biso mean--16.23 29.17 -
残基数----174
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191527
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5491.9392078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94333300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2685195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.31323.580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.98615278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6351517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2227
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021792
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02369
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.95632959
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free19.4265100
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.15853026
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5850 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.38→1.416 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 126 -
Rwork0.254 2390 -
all-2516 -
obs--98.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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