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万見
- PDB-6h2u: Crystal structure of human METTL5-TRMT112 complex, the 18S rRNA m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h2u
タイトルCrystal structure of human METTL5-TRMT112 complex, the 18S rRNA m6A1832 methyltransferase at 1.6A resolution
要素
  • Methyltransferase-like protein 5
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / rRNA maturation / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / translation (翻訳 (生物学)) / ribosome synthesis (リボソーム生合成)
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA (adenine-N6-)-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / メチル化 / protein methyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / tRNA methylation / S-adenosyl-L-methionine binding ...rRNA (adenine-N6-)-methyltransferase activity / peptidyl-glutamine methylation / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / メチル化 / protein methyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / tRNA methylation / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / Eukaryotic Translation Termination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of translation / cell projection / 細胞分化 / presynapse / transferase activity / postsynapse / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシルメチオニン / rRNA N6-adenosine-methyltransferase METTL5 / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者van Tran, N. / Graille, M.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-14-CE09-0016 フランス
French National Research AgencyANR-16-CE11-0003 フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: The human 18S rRNA m6A methyltransferase METTL5 is stabilized by TRMT112.
著者: van Tran, N. / Ernst, F.G.M. / Hawley, B.R. / Zorbas, C. / Ulryck, N. / Hackert, P. / Bohnsack, K.E. / Bohnsack, M.T. / Jaffrey, S.R. / Graille, M. / Lafontaine, D.L.J.
履歴
登録2018年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase-like protein 5
B: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,93810
ポリマ－38,0372
非ポリマー9018
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SEC-MALLS experiments
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area15020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.887, 70.634, 84.776
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Methyltransferase-like protein 5


分子量: 24597.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL5, DC3, HSPC133 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRN9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / tRNA methyltransferase 112 homolog


分子量: 13439.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112, AD-001, HSPC152, HSPC170 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI30

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非ポリマー , 4種, 328分子

#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 25% PEG 4,000; 0.2 M ammonium sulfate; 100 mM Na citrate pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→47.24 Å / Num. obs: 45777 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 14 / Num. measured all: 279014
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.887 / Num. unique obs: 2230 / CC1/2: 0.623 / Rpim(I) all: 0.406 / Rrim(I) all: 0.978 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→35.317 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2148 2285 5 %
Rwork0.1857 --
obs0.1872 45704 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.32 Å2 / Biso mean: 25.8144 Å2 / Biso min: 9.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→35.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2549 0 57 320 2926
Biso mean--32.12 37.26 -
残基数----320
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9707-0.2496-0.21961.7234-0.06532.04380.03340.04650.1211-0.0401-0.0279-0.0287-0.2087-0.02130.00870.1193-0.01220.00480.09870.01780.092810.80299.49228.5138
22.4376-0.6790.20432.0874-0.37572.55290.0189-0.0883-0.12170.01420.02060.04980.08120.0027-0.00960.0972-0.02030.02310.0847-0.02040.151410.242-14.5685.5361
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 3 through 211)A3 - 211
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 118)B1 - 118

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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