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万見
- PDB-6gc3: Structure of Nrd1 CID - Sen1 NIM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gc3
タイトルStructure of Nrd1 CID - Sen1 NIM complex
要素
  • Helicase SEN1
  • Protein NRD1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / CTD-interacting domain / transcription termination / helicase (ヘリカーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription termination site sequence-specific DNA binding / negative regulation of flocculation / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / transcription regulatory region RNA binding / antisense RNA transcript catabolic process / Nrd1 complex / sno(s)RNA 3'-end processing / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / snRNA processing ...transcription termination site sequence-specific DNA binding / negative regulation of flocculation / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / transcription regulatory region RNA binding / antisense RNA transcript catabolic process / Nrd1 complex / sno(s)RNA 3'-end processing / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / snRNA processing / snRNA 3'-end processing / tRNA 3'-end processing / CUT catabolic process / : / nuclear mRNA surveillance / mRNA 3'-end processing / 5'-3' DNA helicase activity / tRNA processing / termination of RNA polymerase II transcription / transcription-coupled nucleotide-excision repair / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / cell redox homeostasis / DNA複製 / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA processing / nuclear body / hydrolase activity / protein domain specific binding / mRNA binding / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helicase Sen1, 1B domain / Helicase Sen1, N-terminal / SEN1 N terminal / : / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. ...Helicase Sen1, 1B domain / Helicase Sen1, N-terminal / SEN1 N terminal / : / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / : / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / DNA2/NAM7-like helicase / AAA domain / ENTH/VHS / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein NRD1 / Helicase SEN1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Jasnovidova, O. / Kubicek, K. / Stefl, R.
資金援助 チェコ, 3件
組織認可番号国
Czech Science Foundation13-18344S チェコ
Czech Science Foundation15-24117S チェコ
European Research Council (ERC)649030
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Nrd1 CID - Sen1 NIM complex
著者: Jasnovidova, O. / Kubicek, K. / Stefl, R.
履歴
登録2018年4月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein NRD1
B: Helicase SEN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6872
ポリマ－19,6872
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1330 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8710 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein NRD1


分子量: 18315.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C / 遺伝子: NRD1, YNL251C, N0868 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53617
#2: タンパク質・ペプチド Helicase SEN1 / tRNA-splicing endonuclease positive effector


分子量: 1371.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae S288C
参照: UniProt: Q00416, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HN(CA)CB
121isotropic1(H)CC(CO)NH
131isotropic13D 1H-15N NOESY
141isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
151isotropic33D 1H-13C NOESY aromatic
161isotropic13D HNCA
171isotropic23D HBHA(CO)NH
181isotropic34D (H)CCH TOCSY
191isotropic1F1-13C/15N-filtered NOESY-[13C,1H]-HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CTD-interacting domain of Nrd1, 1.5 mM ASP-ASP-ASP-GLU-ASP-ASP-TYR-THR-PRO-SER-ILE-SER, 90% H2O/10% D2O
Label: N1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMCTD-interacting domain of Nrd1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.5 mMASP-ASP-ASP-GLU-ASP-ASP-TYR-THR-PRO-SER-ILE-SERnatural abundance1
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: condition_1 / pH: 8.0 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8502
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber16Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
TopSpinBruker Biospin解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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