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- PDB-6g12: Crystal structure of GMPPNP bound RbgA from S. aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g12
タイトルCrystal structure of GMPPNP bound RbgA from S. aureus
要素Ribosome biogenesis GTPase A
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / cpGTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


リボソーム生合成 / GTP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
GTPase, MTG1 / GTP-binding protein, ribosome biogenesis / GTP-binding protein, orthogonal bundle domain superfamily / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド ...GTPase, MTG1 / GTP-binding protein, ribosome biogenesis / GTP-binding protein, orthogonal bundle domain superfamily / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ribosome biogenesis GTPase A
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.929 Å
データ登録者Pausch, P. / Bange, G.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for (p)ppGpp-mediated inhibition of the GTPase RbgA.
著者: Pausch, P. / Steinchen, W. / Wieland, M. / Klaus, T. / Freibert, S.A. / Altegoer, F. / Wilson, D.N. / Bange, G.
履歴
登録2018年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis GTPase A
B: Ribosome biogenesis GTPase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6784
ポリマ－68,6332
非ポリマー1,0442
水5,873326
1
A: Ribosome biogenesis GTPase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8392
ポリマ－34,3171
非ポリマー5221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribosome biogenesis GTPase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8392
ポリマ－34,3171
非ポリマー5221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.899, 77.710, 124.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis GTPase A


分子量: 34316.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain USA300) (黄色ブドウ球菌)
株: USA300 / 遺伝子: SAUSA300_1136 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H2XK72
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Potassium fluoride, 0.1 M MES pH 6.0, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.929→62.245 Å / Num. obs: 99071 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 6.36
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6G0Z

6g0z


解像度: 1.929→62.245 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2559 4884 4.93 %
Rwork0.2268 --
obs0.2283 99071 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.929→62.245 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4636 0 64 326 5026
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1196461
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.921823
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047711
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.929-1.95090.43291790.38723125X-RAY DIFFRACTION98
1.9509-1.97390.39831570.38713185X-RAY DIFFRACTION98
1.9739-1.9980.38191460.36493215X-RAY DIFFRACTION99
1.998-2.02330.37071510.3583101X-RAY DIFFRACTION98
2.0233-2.04990.38581690.35413167X-RAY DIFFRACTION98
2.0499-2.0780.39181530.34443097X-RAY DIFFRACTION97
2.078-2.10770.35711300.32343165X-RAY DIFFRACTION97
2.1077-2.13910.34051490.31643138X-RAY DIFFRACTION97
2.1391-2.17250.34961420.30833122X-RAY DIFFRACTION96
2.1725-2.20820.29571410.30113085X-RAY DIFFRACTION94
2.2082-2.24620.27071390.28973101X-RAY DIFFRACTION97
2.2462-2.28710.3011670.28343150X-RAY DIFFRACTION98
2.2871-2.33110.29121690.27053161X-RAY DIFFRACTION98
2.3311-2.37870.24691580.2663156X-RAY DIFFRACTION98
2.3787-2.43040.35421780.26043136X-RAY DIFFRACTION98
2.4304-2.48690.28081850.25013159X-RAY DIFFRACTION98
2.4869-2.54910.291670.25193117X-RAY DIFFRACTION98
2.5491-2.6180.32131590.25683126X-RAY DIFFRACTION98
2.618-2.69510.33741530.23823106X-RAY DIFFRACTION96
2.6951-2.78210.25622080.22223131X-RAY DIFFRACTION98
2.7821-2.88150.22631880.20953166X-RAY DIFFRACTION99
2.8815-2.99690.24961810.20813140X-RAY DIFFRACTION99
2.9969-3.13330.26131410.22543194X-RAY DIFFRACTION99
3.1333-3.29840.2292000.21423096X-RAY DIFFRACTION98
3.2984-3.50510.24071400.20653137X-RAY DIFFRACTION97
3.5051-3.77570.19911630.1923178X-RAY DIFFRACTION98
3.7757-4.15560.22551370.17013180X-RAY DIFFRACTION99
4.1556-4.75670.18361680.15483138X-RAY DIFFRACTION98
4.7567-5.99220.21670.16353109X-RAY DIFFRACTION97
5.9922-62.27720.19711990.1673106X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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