+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6f4o | ||||||
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Title | Human JMJD5 in complex with Mn(II) and Succinate. | ||||||
Components | JmjC domain-containing protein 5 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / JMJC / JMJC DOMAIN / Lysine-specific demethylase 8 / JmjC domain-containing protein 5 / Arginyl C-3 Hydroxylase / JMJD5 / KDM8 / OXYGENASE / HYPOXIA / DNA-BINDING / METAL-BINDING / TRANSLATION / DSBH / FACIAL TRIAD / CYTOPLASM / JMJC HYDROXYLASE / JMJC DEMETHYLASE / KDMS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS / PTM / BETA-HYDROXYLATION / HYDROXYLATION / ARGININE HYDROXYLATION / RCC1 domain-containing protein 1 / RCCD1 / Regulator of chromosome condensation / 40S ribosomal protein S6 / RPS6 / RIBOSOME BIOGENESIS / TRANSCRIPTION / EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING / DEVELOPMENT / CELL STRUCTURE / TRANSCRIPTION ACTIVATOR/INHIBITOR / PHOSPHORYLATION / CANCER / POLYMORPHISM | ||||||
Function / homology | Function and homology information [protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / protein destabilization ...[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / methylated histone binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / protein destabilization / G2/M transition of mitotic cell cycle / p53 binding / chromosome / fibroblast proliferation / endopeptidase activity / in utero embryonic development / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.28 Å | ||||||
Authors | Chowdhury, R. / Islam, M.S. / Schofield, C.J. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2018 Title: JMJD5 is a human arginyl C-3 hydroxylase. Authors: Wilkins, S.E. / Islam, S. / Gannon, J.M. / Markolovic, S. / Hopkinson, R.J. / Ge, W. / Schofield, C.J. / Chowdhury, R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6f4o.cif.gz | 173.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6f4o.ent.gz | 138.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6f4o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/6f4o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/6f4o | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6f4mC 6f4nC 6f4pC 6f4qC 6f4rC 6f4sC 6f4tC 4gjzS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29602.350 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 183-416) / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KDM8, JMJD5 / Plasmid: PNIC28 BSA4 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q8N371, [50S ribosomal protein L16]-arginine 3-hydroxylase |
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#2: Chemical | ChemComp-MN / |
#3: Chemical | ChemComp-SIN / |
#4: Chemical | ChemComp-TRS / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 15.0 % PEG3350, 0.002 M MnCl2, 300 nl sitting drops (sample:well, 2:1 ratio) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 23, 2017 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: SI 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.28→27.56 Å / Num. obs: 64327 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 19.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.28→1.33 Å / Redundancy: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 1.1 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 6378 / CC1/2: 0.663 / Rpim(I) all: 0.491 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4GJZ Resolution: 1.28→27.56 Å / SU ML: 0.12 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.27 / Stereochemistry target values: ML Details: REFINEMENT TARGET : ML and BULK SOLVENT MODELLING METHOD USED : FLAT MODEL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT MODEL / Bsol: 51.6 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.28→27.56 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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