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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6du9 | ||||||||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human Prion Protein 90-231 | ||||||||||||
要素 | Major prion protein | ||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Crystallography Prion Neurodegenerative Prion Disease Human Crystal Structure | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport ...: / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / NCAM1 interactions / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of protein processing / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / dendritic spine maintenance / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / extrinsic component of membrane / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / long-term memory / response to cadmium ion / 封入体 / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / tubulin binding / molecular condensate scaffold activity / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / microtubule binding / postsynapse / 核膜 / response to oxidative stress / protease binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / learning or memory / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / 細胞周期 / 脂質ラフト / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Nonato, M.C. / Rangel, V.L. / Pavlovici, F.A. | ||||||||||||
資金援助 | ブラジル, 3件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Crystal Structure of Human Prion Protein 90-231 著者: Rangel, V.L. / Nonato, M.C. / Pavlovici, F.A. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6du9.cif.gz | 36.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6du9.ent.gz | 21.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6du9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/du/6du9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/du/6du9 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 3hafS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16081.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, ALTPRP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04156 | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.82 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 詳細: 0.1 M Tris pH 7.6 15 mM CdCl2 2.5 M NaCl 10% Glycerol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9159 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.31→65.71 Å / Num. obs: 6581 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 9.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.31→2.56 Å / Num. unique obs: 329 / CC1/2: 0.6 / Rrim(I) all: 1.122 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3HAF 解像度: 2.33→65.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 6.536 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.266 / ESU R Free: 0.227 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 51.753 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.33→65.69 Å
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拘束条件 |
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