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- PDB-6c90: Human Mtr4 helicase in complex with ZCCHC8-CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c90
タイトルHuman Mtr4 helicase in complex with ZCCHC8-CTD
要素
  • Exosome RNA helicase MTR4,Exosome RNA helicase MTR4
  • Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
キーワードHYDROLASE/RNA binding protein / HYDROLASE (加水分解酵素) / NEXT / EXOSOME / NUCLEOTIDE-BINDING / ATPASE (ATPアーゼ) / RNA (リボ核酸) / HELICASE (ヘリカーゼ) / TRANSLOCASE (輸送酵素) / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / HYDROLASE-RNA binding protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / snRNA catabolic process / TRAMP complex / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / rRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome ...: / snRNA catabolic process / TRAMP complex / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / rRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / RNA helicase activity / nuclear body / ヘリカーゼ / nuclear speck / DNA damage response / 核小体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / PSP, proline-rich / PSP ...rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / マロン酸 / L(+)-TARTARIC ACID / Exosome RNA helicase MTR4 / Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Puno, M.R. / Lima, C.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118080 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for MTR4-ZCCHC8 interactions that stimulate the MTR4 helicase in the nuclear exosome-targeting complex.
著者: Puno, M.R. / Lima, C.D.
履歴
登録2018年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exosome RNA helicase MTR4,Exosome RNA helicase MTR4
B: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,11110
ポリマ－89,0762
非ポリマー1,0348
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area29080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.635, 147.635, 101.589
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Exosome RNA helicase MTR4,Exosome RNA helicase MTR4 / ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic ...ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic activity 2-like 2 / TRAMP-like complex helicase


分子量: 83205.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTREX, DOB1, KIAA0052, MTR4, SKIV2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42285, ヘリカーゼ
#2: タンパク質 Zinc finger CCHC domain-containing protein 8 / TRAMP-like complex RNA-binding factor ZCCHC8


分子量: 5870.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZCCHC8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6NZY4

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非ポリマー , 5種, 246分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト / マロン酸


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸 / 酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.6 M sodium-potassium (L)-tartrate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→73.8 Å / Num. obs: 63653 / % possible obs: 99.25 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 39.27 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / Num. unique obs: 6188 / CC1/2: 0.47 / % possible all: 96.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XGJ

2xgj


解像度: 2.2→73.8 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 24.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2214 3118 4.9 %
Rwork0.1903 --
obs0.1918 63650 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→73.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5853 0 67 238 6158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026106
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5088252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.153725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039922
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031066
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1974-2.23180.32321140.3162633X-RAY DIFFRACTION94
2.2318-2.26840.32311390.30522774X-RAY DIFFRACTION99
2.2684-2.30750.33911380.29552740X-RAY DIFFRACTION99
2.3075-2.34950.32231480.28842728X-RAY DIFFRACTION99
2.3495-2.39470.32841450.282701X-RAY DIFFRACTION99
2.3947-2.44350.30711500.26612729X-RAY DIFFRACTION99
2.4435-2.49670.3091280.2552784X-RAY DIFFRACTION100
2.4967-2.55480.29191350.24122748X-RAY DIFFRACTION99
2.5548-2.61860.29481410.23242727X-RAY DIFFRACTION99
2.6186-2.68940.25561410.22242749X-RAY DIFFRACTION100
2.6894-2.76860.24751190.22282771X-RAY DIFFRACTION99
2.7686-2.8580.28071250.22662760X-RAY DIFFRACTION99
2.858-2.96010.2731300.21672770X-RAY DIFFRACTION100
2.9601-3.07860.23451560.21972769X-RAY DIFFRACTION99
3.0786-3.21870.2331610.20552705X-RAY DIFFRACTION99
3.2187-3.38850.23971760.18082745X-RAY DIFFRACTION100
3.3885-3.60070.21631580.16462750X-RAY DIFFRACTION100
3.6007-3.87880.17871390.15242770X-RAY DIFFRACTION100
3.8788-4.26910.16141210.13932793X-RAY DIFFRACTION100
4.2691-4.88670.15791600.12812755X-RAY DIFFRACTION100
4.8867-6.15640.19231340.15962817X-RAY DIFFRACTION100
6.1564-79.59040.191600.18432815X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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