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万見
- PDB-6bgh: Solution NMR structure of Brd3 ET domain bound to Brg1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bgh
タイトルSolution NMR structure of Brd3 ET domain bound to Brg1 peptide
要素
  • Brd3_ET
  • Bromodomain-containing protein 3
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Transcription Bromodomain BET protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucose mediated signaling pathway / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / GBAF complex / neural retina development / regulation of G0 to G1 transition / Tat protein binding ...positive regulation of glucose mediated signaling pathway / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / GBAF complex / neural retina development / regulation of G0 to G1 transition / Tat protein binding / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / nucleosome disassembly / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / positive regulation by host of viral transcription / lncRNA binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / nuclear androgen receptor binding / positive regulation of stem cell population maintenance / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / endodermal cell differentiation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of myoblast differentiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / Chromatin modifying enzymes / DNA polymerase binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / protein localization to chromatin / Interleukin-7 signaling / helicase activity / molecular condensate scaffold activity / transcription coregulator binding / positive regulation of cell differentiation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / negative regulation of cell growth / 動原体 / 核小体 / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / nuclear matrix / positive regulation of miRNA transcription / transcription corepressor activity / p53 binding / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / transcription coactivator activity / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / domain in helicases and associated with SANT domains / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / domain in helicases and associated with SANT domains / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription activator BRG1 / Bromodomain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Szyszka, T.N. / Wai, D.C. / Mackay, J.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2018
タイトル: The BRD3 ET domain recognizes a short peptide motif through a mechanism that is conserved across chromatin remodelers and transcriptional regulators.
著者: Wai, D.C.C. / Szyszka, T.N. / Campbell, A.E. / Kwong, C. / Wilkinson-White, L.E. / Silva, A.P.G. / Low, J.K.K. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Chalmers, J.D. / Patrick, W.M. / Lu, B. / Vakoc, ...著者: Wai, D.C.C. / Szyszka, T.N. / Campbell, A.E. / Kwong, C. / Wilkinson-White, L.E. / Silva, A.P.G. / Low, J.K.K. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Chalmers, J.D. / Patrick, W.M. / Lu, B. / Vakoc, C.R. / Blobel, G.A. / Mackay, J.P.
履歴
登録2017年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 3
B: Brd3_ET


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5972
ポリマ－11,5972
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 1000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 3 / / RING3-like protein


分子量: 10179.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD3, KIAA0043, RING3L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15059
#2: タンパク質・ペプチド Brd3_ET


分子量: 1417.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51532*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
313isotropic22D 1H-13C HSQC
323isotropic23D 1H-13C NOESY
232isotropic23D 1H-15N NOESY
343isotropic23D 13C/15N (F2/F1) Filtered, 1H-1H NOESY
353isotropic12D 13C/15N (F2/F1) Filtered, 1H-1H NOESY
363isotropic12D 13C/15N (F2/F1) Filtered, 1H-1H TOCSY
373isotropic23D (H)CCH-TOCSY
383isotropic23D (H)CCH-COSY
191isotropic22D 1H-1H TOCSY
1101isotropic12D 1H-1H NOESY
3113isotropic13D HNCO
2122isotropic12D 1H-15N HSQC
3133isotropic13D HN(CA)CO
3143isotropic13D H(CC)(CO)HN
3153isotropic13D HNCA
3163isotropic13D CBCA(CO)NH
3173isotropic13D HN(CA)CB

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1300 uM Brd3_ET, 600 uM Brg1, 0.02 % Roche Complete Protease Inhibitor, 166 uM DSS, 90% H2O/10% D2OUnlabelled90% H2O/10% D2O
solution2300 uM [U-15N] Brd3_ET, 600 uM Brg1, 0.02 % Roche Complete Protease Inhibitor, 166 uM DSS, 90% H2O/10% D2O15N_Sample90% H2O/10% D2O
solution3300 uM [U-13C; U-15N] Brd3_ET, 600 uM Brg1, 0.02 % Roche Complete Protease Inhibitor, 166 uM DSS, 90% H2O/10% D2O15N_13C_Sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uMBrd3_ETnatural abundance1
600 uMBrg1natural abundance1
0.02 %Roche Complete Protease Inhibitornatural abundance1
166 uMDSSnatural abundance1
300 uMBrd3_ET[U-15N]2
600 uMBrg1natural abundance2
0.02 %Roche Complete Protease Inhibitornatural abundance2
166 uMDSSnatural abundance2
300 uMBrd3_ET[U-13C; U-15N]3
600 uMBrg1natural abundance3
0.02 %Roche Complete Protease Inhibitornatural abundance3
166 uMDSSnatural abundance3
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
150 NaCl mMUnlabelled7 1 atm298 K
250 NaCl mM15N_Sample7 1 atm298 K
350 NaCl mM13C_15N_Sample7 1 atm298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger A. T. et.al. / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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