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Yorodumi- PDB-6aj4: Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK7 in complex with Cdc42 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6aj4 | ||||||
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Title | Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK7 in complex with Cdc42 | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / DOCK / GEF / DHR-2 / GTPase / Rho / Rac / Cdc42 | ||||||
Function / homology | Function and homology information establishment of neuroblast polarity / interkinetic nuclear migration / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction ...establishment of neuroblast polarity / interkinetic nuclear migration / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / modulation by host of viral process / GTP-dependent protein binding / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / regulation of filopodium assembly / basal part of cell / establishment of Golgi localization / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / embryonic heart tube development / regulation of stress fiber assembly / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / activation of GTPase activity / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / negative regulation of cold-induced thermogenesis / adherens junction organization / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / regulation of postsynapse organization / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / establishment or maintenance of cell polarity / small GTPase-mediated signal transduction / heart contraction / Myogenesis / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / Golgi organization / positive regulation of cytokinesis / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / regulation of neurogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / axonogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / G protein activity / secretory granule / positive regulation of DNA replication / filopodium / integrin-mediated signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / actin filament organization / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / positive regulation of JNK cascade / MAPK6/MAPK4 signaling Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.256 Å | ||||||
Authors | Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M. | ||||||
Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: Structure / Year: 2019 Title: Structural Basis for the Dual Substrate Specificity of DOCK7 Guanine Nucleotide Exchange Factor. Authors: Kukimoto-Niino, M. / Tsuda, K. / Ihara, K. / Mishima-Tsumagari, C. / Honda, K. / Ohsawa, N. / Shirouzu, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6aj4.cif.gz | 752.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6aj4.ent.gz | 632.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6aj4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/6aj4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/6aj4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6ajlC 3vhlS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33877.574 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: SF file contains Friedel pairs. / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DOCK7, KIAA1771 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: Q96N67 #2: Protein | Mass: 21461.537 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: C188S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: SF file contains Friedel pairs. / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDC42 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: P60953 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: PEG3350 and tri-potassium citrate monohydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL32XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jul 16, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.256→50 Å / Num. obs: 73997 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 3.9 % / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 3.26→3.45 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 11796 / CC1/2: 0.639 / Rrim(I) all: 0.96 / % possible all: 97.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3VHL Resolution: 3.256→46.802 Å / SU ML: 0.5 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.95 / Phase error: 27.6 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.256→46.802 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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