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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5zrv | ||||||
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タイトル | Structure of human mitochondrial trifunctional protein, octamer | ||||||
要素 |
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キーワード | Liase / Oxidoreductase/Transferase / fatty acid beta-oxidation / cryo-EM single-particle reconstruction / mitochondrial trifunctional protein / Oxidoreductase-Transferase complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / cardiolipin acyl-chain remodeling / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA ...long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / cardiolipin acyl-chain remodeling / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / fatty-acyl-CoA binding / enoyl-CoA hydratase activity / mitochondrial envelope / lncRNA binding / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / NAD+ binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to insulin / 遺伝子発現 / cellular response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / ミトコンドリア内膜 / response to xenobiotic stimulus / protein-containing complex binding / 小胞体 / ミトコンドリア / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å | ||||||
データ登録者 | Liang, K. / Li, N. / Dai, J. / Wang, X. / Liu, P. / Chen, X. / Wang, C. / Gao, N. / Xiao, J. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of human mitochondrial trifunctional protein. 著者: Kai Liang / Ningning Li / Xiao Wang / Jianye Dai / Pulan Liu / Chu Wang / Xiao-Wei Chen / Ning Gao / Junyu Xiao / 要旨: The mitochondrial trifunctional protein (TFP) catalyzes three reactions in the fatty acid β-oxidation process. Mutations in the two TFP subunits cause mitochondrial trifunctional protein deficiency ...The mitochondrial trifunctional protein (TFP) catalyzes three reactions in the fatty acid β-oxidation process. Mutations in the two TFP subunits cause mitochondrial trifunctional protein deficiency and acute fatty liver of pregnancy that can lead to death. Here we report a 4.2-Å cryo-electron microscopy α2β2 tetrameric structure of the human TFP. The tetramer has a V-shaped architecture that displays a distinct assembly compared with the bacterial TFPs. A concave surface of the TFP tetramer interacts with the detergent molecules in the structure, suggesting that this region is involved in associating with the membrane. Deletion of a helical hairpin in TFPβ decreases its binding to the liposomes in vitro and reduces its membrane targeting in cells. Our results provide the structural basis for TFP function and have important implications for fatty acid oxidation related diseases. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5zrv.cif.gz | 561.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5zrv.ent.gz | 366.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5zrv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/5zrv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/5zrv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 83112.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADHA, HADH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P40939, enoyl-CoA hydratase, long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase #2: タンパク質 | 分子量: 51360.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADHB, MSTP029 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55084, acetyl-CoA C-acyltransferase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: human mitochondrial trifunctional protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48564 / 詳細: Gold Standard / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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