[日本語] English
万見
- PDB-5zbx: The crystal structure of the nucleosome containing histone H3.1 C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zbx
タイトルThe crystal structure of the nucleosome containing histone H3.1 CATD(V76Q, K77D)
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Nucleosome (ヌクレオソーム) / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / heterochromatin organization / chromosome, centromeric region / mitotic cytokinesis / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / nucleosomal DNA binding ...CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / heterochromatin organization / chromosome, centromeric region / mitotic cytokinesis / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / nucleosomal DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / pericentric heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / RHO GTPases Activate Formins / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / UCH proteinases / ヌクレオソーム / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / 遺伝子発現 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / antibacterial humoral response / Oxidative Stress Induced Senescence / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / defense response to Gram-negative bacterium / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H3-like centromeric protein A / ヒストンH4 / ヒストンH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Arimura, Y. / Takagi, H. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17K15043 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25116002 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17H01408 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR16G1 日本
Japan Agency for Medical Research and DevelopmentBasis for Supporting Innovative Drug Discovery and Life Science Research (BINDS) 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The CENP-A centromere targeting domain facilitates H4K20 monomethylation in the nucleosome by structural polymorphism.
著者: Arimura, Y. / Tachiwana, H. / Takagi, H. / Hori, T. / Kimura, H. / Fukagawa, T. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2018年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,46020
ポリマ－202,94910
非ポリマー51010
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area57170 Å2
ΔGint-471 kcal/mol
Surface area72690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.543, 109.003, 170.136
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain C and resid 15 through 118)
21chain G
12chain A
22(chain E and (resid 38 through 79 or resid 83 through 135))
13chain B
23(chain F and resid 25 through 101)
14(chain D and resid 33 through 124)
24chain H
15chain I
25chain J

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSLYSLYS(chain C and resid 15 through 118)CC15 - 11819 - 122
211LYSLYSCLCLchain GGG - M15 - 200119
112PROPROGLUGLUchain AAA38 - 13542 - 139
212PROPROTHRTHR(chain E and (resid 38 through 79 or resid 83 through 135))EE38 - 7942 - 83
222ASPASPGLUGLU(chain E and (resid 38 through 79 or resid 83 through 135))EE83 - 13587 - 139
113ASNASNGLYGLYchain BBB25 - 10129 - 105
213ASNASNGLYGLY(chain F and resid 25 through 101)FF25 - 10129 - 105
114ARGARGALAALA(chain D and resid 33 through 124)DD33 - 12437 - 128
214ARGARGALAALAchain HHH33 - 12437 - 128
115DADAMNMNchain III - P1 - 10031
215DADAMNMNchain JJJ - T147 - 10041

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l / Centromere autoantigen A / Centromere protein A / CENP-A


分子量: 16078.825 Da / 分子数: 2 / 変異: V76Q, K77D / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera protein H3CATD, in which amino acid residues 76-113 of human histone H3.1 were replaced by the corresponding amino acid residues 75-114 of human CENP-A.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ, CENPA
プラスミド: pH3.1 CATD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68431, UniProt: P49450
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
プラスミド: pH4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14447.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / プラスミド: pH2A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06899

-
DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli DH5alpha (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha

-
非ポリマー , 3種, 14分子

#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: potassium cacodylate, potassium chloride, manganese chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月20日
放射モノクロメーター: Rotated-inclined double-crystal monochromator, Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→49.276 Å / Num. obs: 59044 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.246 % / Biso Wilson estimate: 62.12 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 1.191 / Net I/σ(I): 14.72 / Num. measured all: 782121
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.58-2.7313.6131.5481.68126398944892850.7071.60998.3
2.73-2.9213.3890.9862.69118772887788710.8521.02599.9
2.92-3.1513.4970.5655.01112039830883010.9540.58799.9
3.15-3.4513.2060.26410.8100858764376370.9920.27599.9
3.45-3.8613.3940.16717.5393114695469520.9950.174100
3.86-4.4513.2260.10625.8281444616261580.9970.1199.9
4.45-5.4413.0840.08531.4568888527452650.9970.08899.8
5.44-7.6412.5170.07334.3251747414141340.9980.07699.8
7.64-49.27611.8280.04648.1828860246524400.9990.04899

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation7.38 Å49.28 Å
Translation7.38 Å49.28 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CV5

2cv5


解像度: 2.58→49.276 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2493 2944 5 %
Rwork0.2133 55946 -
obs0.2151 58890 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 156.4 Å2 / Biso mean: 71.2315 Å2 / Biso min: 27.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.58→49.276 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6024 5980 10 4 12018
Biso mean--76.2 42.92 -
残基数----1047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02618571
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0572109
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.8046679
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11C968X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
12G968X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
21A872X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
22E872X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
31B717X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
32F717X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
41D866X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
42H866X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
51I2912X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
52J2912X-RAY DIFFRACTION10.745TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.58-2.62230.35181390.289526422781100
2.6223-2.66750.29511380.285726202758100
2.6675-2.7160.39971370.286126122749100
2.716-2.76830.33141410.299526652806100
2.7683-2.82480.31971360.289925962732100
2.8248-2.88620.3441400.272126672807100
2.8862-2.95330.30941380.281926292767100
2.9533-3.02720.35691390.306526312770100
3.0272-3.1090.34961390.291126482787100
3.109-3.20050.32961390.262526282767100
3.2005-3.30380.29951400.251626542794100
3.3038-3.42180.30341380.239826352773100
3.4218-3.55880.26331390.225126472786100
3.5588-3.72070.28251400.222726672807100
3.7207-3.91680.24691400.21426562796100
3.9168-4.16210.20871410.193726842825100
4.1621-4.48320.22071410.178626802821100
4.4832-4.9340.2041420.179426892831100
4.934-5.64710.23331420.18627062848100
5.6471-7.11130.22351450.198927412886100
7.1113-49.28490.17651500.16142849299999

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る