[日本語] English
万見
- PDB-5xis: Crystal structure of RNF168 UDM1 in complex with Lys63-linked diu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xis
タイトルCrystal structure of RNF168 UDM1 in complex with Lys63-linked diubiquitin, form I
要素
  • (Ubiquitin-40S ribosomal protein ...) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
キーワードTRANSFERASE/RIBOSOMAL PROTEIN / ubiquitin (ユビキチン) / TRANSFERASE-RIBOSOMAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


translation at postsynapse / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Negative regulation of FLT3 ...translation at postsynapse / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Pexophagy / Regulation of NF-kappa B signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of BACH1 activity / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Negative regulation of MET activity / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Termination of translesion DNA synthesis / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Josephin domain DUBs / Dual Incision in GG-NER / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / Dual incision in TC-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Oncogene Induced Senescence / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Metalloprotease DUBs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / EGFR downregulation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Asymmetric localization of PCP proteins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ovarian tumor domain proteases / RAS processing
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-xylofuranose / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Fukai, S.
資金援助 日本, 7件
組織認可番号国
JSPS22121003 日本
JSPS15H01175 日本
JSPS24247014 日本
JSPS24687012 日本
JSPS16H04750 日本
JSTJPMJCR1XMX5 日本
JSPS15F15386 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural insights into two distinct binding modules for Lys63-linked polyubiquitin chains in RNF168.
著者: Takahashi, T.S. / Hirade, Y. / Toma, A. / Sato, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Tomita, A. / Nakada, S. / Fukai, S.
履歴
登録2017年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
E: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,83810
ポリマ－54,4896
非ポリマー3494
水5,621312
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
C: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4436
ポリマ－27,2453
非ポリマー1993
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
E: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3954
ポリマ－27,2453
非ポリマー1501
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.273, 66.291, 74.173
Angle α, β, γ (deg.)76.47, 79.29, 80.49
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

-
Ubiquitin-40S ribosomal protein ... , 2種, 4分子 BECF

#2: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P62983
#3: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / Mutation: K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P62983

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AD

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / hRNF168 / RING finger protein 168 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF168


分子量: 9947.921 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 110-188 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF168 / プラスミド: pCOLD-GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q8IYW5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#4: 糖 ChemComp-XYZ / beta-D-xylofuranose / beta-D-xylose / D-xylose / xylose / キシロース


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylfbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-xylofuranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-XylfIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 314分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細additional C-terminal residue

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 15% PEG3350, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 100 mM MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: CMOS / 日付: 2016年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 56388 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 32.7
反射 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.667 / % possible all: 92

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FID

2fid


解像度: 1.78→43.286 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 30.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2451 2863 5.08 %
Rwork0.2185 --
obs0.2198 56375 92.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→43.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3706 0 22 312 4040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053766
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.925046
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4483607
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005665
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7799-1.81060.3581290.34142333X-RAY DIFFRACTION82
1.8106-1.84350.36891430.32872693X-RAY DIFFRACTION92
1.8435-1.8790.33381240.3122667X-RAY DIFFRACTION93
1.879-1.91730.34671430.30782671X-RAY DIFFRACTION92
1.9173-1.9590.33371630.29242730X-RAY DIFFRACTION93
1.959-2.00460.29911550.2812622X-RAY DIFFRACTION91
2.0046-2.05470.28271480.26852561X-RAY DIFFRACTION88
2.0547-2.11020.32251410.26432688X-RAY DIFFRACTION94
2.1102-2.17230.30891370.2662749X-RAY DIFFRACTION94
2.1723-2.24250.28721570.25562699X-RAY DIFFRACTION94
2.2425-2.32260.29621390.24992739X-RAY DIFFRACTION94
2.3226-2.41560.28211340.24992632X-RAY DIFFRACTION92
2.4156-2.52550.28211440.25522631X-RAY DIFFRACTION89
2.5255-2.65860.33731410.2512770X-RAY DIFFRACTION96
2.6586-2.82520.27691410.25342748X-RAY DIFFRACTION95
2.8252-3.04330.30161390.24972732X-RAY DIFFRACTION94
3.0433-3.34940.26521560.23382635X-RAY DIFFRACTION91
3.3494-3.83380.24091410.20782781X-RAY DIFFRACTION96
3.8338-4.82920.16281310.15832662X-RAY DIFFRACTION92
4.8292-43.29880.17361570.16542769X-RAY DIFFRACTION95

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る