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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5wql | ||||||
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タイトル | Structure of a PDZ-protease bound to a substrate-binding adaptor | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING/SIGNALING PROTEIN/HYDROLASE/PEPTIDE / Prc / NlpI / protein degradation (タンパク質分解) / peptidoglycan (ペプチドグリカン) / PROTEIN BINDING-SIGNALING PROTEIN-HYDROLASE-PEPTIDE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 C-terminal processing peptidase / peptidoglycan metabolic process / protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / 細胞周期 / 細胞分裂 / response to antibiotic / serine-type endopeptidase activity ...C-terminal processing peptidase / peptidoglycan metabolic process / protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / 細胞周期 / 細胞分裂 / response to antibiotic / serine-type endopeptidase activity / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / タンパク質分解 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Su, M.Y. / Chang, C.I. | ||||||
資金援助 | 台湾, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: Structural basis of adaptor-mediated protein degradation by the tail-specific PDZ-protease Prc 著者: Su, M.Y. / Som, N. / Wu, C.Y. / Su, S.C. / Kuo, Y.T. / Ke, L.C. / Ho, M.R. / Tzeng, S.R. / Teng, C.H. / Mengin-Lecreulx, D. / Reddy, M. / Chang, C.I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5wql.cif.gz | 388.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5wql.ent.gz | 317.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5wql.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wq/5wql ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wq/5wql | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 4分子 BACD
#1: タンパク質 | 分子量: 31865.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: nlpI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AFB1 #2: タンパク質 | 分子量: 76707.867 Da / 分子数: 2 / Mutation: K477A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: prc / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23865, C-terminal processing peptidase |
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-タンパク質・ペプチド , 3種, 4分子 FHEG
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 444.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) #4: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 302.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) #5: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 462.522 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) |
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-非ポリマー , 1種, 946分子
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.32 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 0.2 M Ammonium citrate, 14% PEG3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1.2 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月25日 |
放射 | モノクロメーター: LN2-Cooled, Fixed-Exit Double Crystal Monochromator プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.2 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→104.35 Å / Num. obs: 105941 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.955 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 21.05 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.682 / CC1/2: 0.817 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1XNF, 4QL6 解像度: 2.3→104.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.339 / ESU R Free: 0.259 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 44.84 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→104.35 Å
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拘束条件 |
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