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万見
- PDB-5wpa: Structure of human SFPQ/PSPC1 heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wpa
タイトルStructure of human SFPQ/PSPC1 heterodimer
要素
  • Paraspeckle component 1
  • Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードNUCLEAR PROTEIN / DBHS protein
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / non-membrane-bounded organelle assembly / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / paraspeckles / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination ...PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / non-membrane-bounded organelle assembly / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / paraspeckles / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / 核小体 / 転写後修飾 / nuclear matrix / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / rhythmic process / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / クロマチンリモデリング / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PSP1, RNA recognition motif 1 / PSP1, RNA recognition motif 2 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular ...PSP1, RNA recognition motif 1 / PSP1, RNA recognition motif 2 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Special / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor, proline- and glutamine-rich / Paraspeckle component 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Lee, M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of a SFPQ/PSPC1 heterodimer provides insights into preferential heterodimerization of human DBHS family proteins.
著者: Huang, J. / Casas Garcia, G.P. / Perugini, M.A. / Fox, A.H. / Bond, C.S. / Lee, M.
履歴
登録2017年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Paraspeckle component 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9662
ポリマ－59,9662
非ポリマー00
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area26200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.229, 67.841, 92.204
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor, proline- and glutamine-rich / / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PTB-associated-splicing factor


分子量: 29965.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: P23246
#2: タンパク質 Paraspeckle component 1 / / Paraspeckle protein 1


分子量: 30000.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSPC1, PSP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: Q8WXF1
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25% PEG3350, 0.05 M MES, pH 5.5, 0.2 M sodium chloride, 3% aminohexanoic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→26.2 Å / Num. obs: 24463 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 51.71 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.29→2.39 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 2534 / CC1/2: 0.954 / Rpim(I) all: 0.27 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3SDE

3sde


解像度: 2.29→26.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU R Cruickshank DPI: 0.347 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.339 / SU Rfree Blow DPI: 0.248 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.253
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1223 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.221 24453 98.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.017 Å20 Å22.4497 Å2
2---11.538 Å20 Å2
3---17.555 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→26.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3863 0 0 136 3999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0093945HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.055308HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1450SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes119HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes568HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3945HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.67
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion493SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4313SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 140 4.81 %
Rwork0.275 2768 -
all0.276 2908 -
obs--96.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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