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- PDB-5vy1: Crystal structure of the extended Tudor domain from BmPAPI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vy1
タイトルCrystal structure of the extended Tudor domain from BmPAPI
要素Tudor and KH domain-containing protein homolog
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / BmPAPI / Tudor (テューダー) / sDMA
機能・相同性
機能・相同性情報


P granule organization / piRNA processing / P granule / 精子形成 / mitochondrial outer membrane / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Tudor domain / Tudor domain profile. / KHドメイン / K Homology domain, type 1 / Tudor domain / Tudor domain / Type-1 KH domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / SH3 type barrels. - #140 ...: / Tudor domain / Tudor domain profile. / KHドメイン / K Homology domain, type 1 / Tudor domain / Tudor domain / Type-1 KH domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / SH3 type barrels. - #140 / SNase-like, OB-fold superfamily / K Homology domain, type 1 superfamily / KHドメイン / K homology RNA-binding domain / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Roll / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tudor and KH domain-containing protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Bombyx mori (カイコ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Hubbard, P.A. / Pan, X. / McNally, R. / Ohtaki, A. / Honda, S. / Kirino, Y. / Murali, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM106047 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural studies of the Tudor domain from the Bombyx homolog of Drosophila PAPI: Implication to piRNA biogenesis
著者: Hubbard, P.A. / Pan, X. / McNally, R. / Ohtaki, A. / Honda, S. / Kirino, Y. / Murali, R.
履歴
登録2017年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor and KH domain-containing protein homolog
B: Tudor and KH domain-containing protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9062
ポリマ-53,9062
非ポリマー00
0
1
A: Tudor and KH domain-containing protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9531
ポリマ-26,9531
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tudor and KH domain-containing protein homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9531
ポリマ-26,9531
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.717, 65.717, 225.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Tudor and KH domain-containing protein homolog / Partner of PIWIs protein / BmPAPI


分子量: 26953.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bombyx mori (カイコ) / 遺伝子: PAPI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H9JD76

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.52 %
結晶化温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.95 M ammonium sulfate, 50 mM sodium acetate, pH 5.5 and 5% glucose.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→19.5 Å / Num. obs: 8655 / % possible obs: 87.9 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 3.05→3.2 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.572 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1274 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VQG
解像度: 3.05→19.064 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 432 5 %
Rwork0.2532 --
obs0.2554 8647 85.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→19.064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3011 0 0 0 3011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023083
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6544203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0251050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0501-3.48910.3891410.32262750X-RAY DIFFRACTION88
3.4891-4.3870.27221350.23932746X-RAY DIFFRACTION87
4.387-19.06390.27141560.22972719X-RAY DIFFRACTION82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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