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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5um3 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the V122L mutant of human UBR-box domain from UBR2 | ||||||
要素 | E3 ubiquitin-protein ligase UBR2 | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / UBR-box domain / johansson blizard / zinc finger (ジンクフィンガー) / N-end rule | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / histone ubiquitin ligase activity / male meiotic nuclear division / cellular response to L-leucine / retrotransposon silencing / reciprocal meiotic recombination / negative regulation of TOR signaling / male meiosis I / heterochromatin formation ...L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / histone ubiquitin ligase activity / male meiotic nuclear division / cellular response to L-leucine / retrotransposon silencing / reciprocal meiotic recombination / negative regulation of TOR signaling / male meiosis I / heterochromatin formation / ubiquitin ligase complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 精子形成 / protein ubiquitination / クロマチン / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.198 Å | ||||||
データ登録者 | Munoz Escobar, J. / Kozlov, G. / Gehring, K. | ||||||
資金援助 | カナダ, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2017 タイトル: Bound Waters Mediate Binding of Diverse Substrates to a Ubiquitin Ligase. 著者: Munoz-Escobar, J. / Matta-Camacho, E. / Cho, C. / Kozlov, G. / Gehring, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5um3.cif.gz | 56.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5um3.ent.gz | 40.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5um3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/5um3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/5um3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8251.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR2, C6orf133, KIAA0349 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8IWV8, RING-type E3 ubiquitin transferase | ||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.29 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5 25% PEG 4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.6263 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.6263 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.198→17.62 Å / Num. obs: 18167 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.09856 / Rpim(I) all: 0.03891 / Net I/σ(I): 17.87 |
反射 シェル | 解像度: 1.198→1.241 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 1.61 / Num. unique obs: 1580 / CC1/2: 0.747 / Rpim(I) all: 0.3284 / % possible all: 86.43 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5TDD 解像度: 1.198→17.618 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.43
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.198→17.618 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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