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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5uie | ||||||
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タイトル | Vps4-Vta1 complex | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Monroe, N. / Shen, P. / Han, H. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of protein translocation by the Vps4-Vta1 AAA ATPase. 著者: Nicole Monroe / Han Han / Peter S Shen / Wesley I Sundquist / Christopher P Hill / ![]() 要旨: Many important cellular membrane fission reactions are driven by ESCRT pathways, which culminate in disassembly of ESCRT-III polymers by the AAA ATPase Vps4. We report a 4.3 Å resolution cryo-EM ...Many important cellular membrane fission reactions are driven by ESCRT pathways, which culminate in disassembly of ESCRT-III polymers by the AAA ATPase Vps4. We report a 4.3 Å resolution cryo-EM structure of the active Vps4 hexamer with its cofactor Vta1, ADP·BeF, and an ESCRT-III substrate peptide. Four Vps4 subunits form a helix whose interfaces are consistent with ATP binding, is stabilized by Vta1, and binds the substrate peptide. The fifth subunit approximately continues this helix but appears to be dissociating. The final Vps4 subunit completes a notched-washer configuration as if transitioning between the ends of the helix. We propose that ATP binding propagates growth at one end of the helix while hydrolysis promotes disassembly at the other end, so that Vps4 'walks' along ESCRT-III until it encounters the ordered N-terminal domain to destabilize the ESCRT-III lattice. This model may be generally applicable to other protein-translocating AAA ATPases. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 455.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 358.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8549MC ![]() 8550C ![]() 8551C ![]() 8552C ![]() 8553C ![]() 8554C ![]() 8555C ![]() 8556C ![]() 8557C ![]() 8570C ![]() 8571C ![]() 8572C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 18分子 ABCDEFHIJKLMNOPQRS
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 48233.184 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: VPS4, CSC1, DID6, END13, GRD13, VPL4, VPT10, YPR173C, P9705.10 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | ![]() 分子量: 37359.660 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: VTA1, YLR181C / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 G
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 724.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 3種, 11分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-ADP / ![]() #5: 化合物 | #6: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Vps4-Vta1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.3 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11_2567: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58155 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 5.7 Å | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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