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- PDB-5ui0: Crystal Structure of the Tyrosine Kinase Domain of FGF Receptor 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ui0
タイトルCrystal Structure of the Tyrosine Kinase Domain of FGF Receptor 2 harboring an E565A/K659M Double Gain-of-Function Mutation
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Tyrosine Kinase Domain (プロテインチロシンキナーゼ) / Gain-of-Function Mutation / ATP Analog Cell Surface Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / lateral sprouting from an epithelium / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / lateral sprouting from an epithelium / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / otic vesicle formation / prostate gland morphogenesis / regulation of smooth muscle cell differentiation / orbitofrontal cortex development / regulation of morphogenesis of a branching structure / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / branching morphogenesis of a nerve / embryonic organ morphogenesis / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / epidermis morphogenesis / bud elongation involved in lung branching / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / pyramidal neuron development / membranous septum morphogenesis / reproductive structure development / limb bud formation / lung lobe morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / branching involved in prostate gland morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / fibroblast growth factor receptor activity / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / outflow tract septum morphogenesis / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / mesodermal cell differentiation / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / digestive tract development / bone morphogenesis / skeletal system morphogenesis / 歯の発生 / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of osteoblast differentiation / Signaling by FGFR2 IIIa TM / organ growth / inner ear morphogenesis / midbrain development / hair follicle morphogenesis / lung alveolus development / fibroblast growth factor binding / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR2 / bone mineralization / prostate epithelial cord elongation / positive regulation of cell division / excitatory synapse / positive regulation of Wnt signaling pathway / PI3K Cascade / negative regulation of keratinocyte proliferation / 上皮間葉転換 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / 細胞分化 / embryonic organ development / positive regulation of cell cycle / SHC-mediated cascade:FGFR2 / cellular response to retinoic acid / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / 軸索誘導 / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / post-embryonic development / positive regulation of epithelial cell proliferation / Negative regulation of FGFR2 signaling / animal organ morphogenesis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / lung development / 骨 / 受容体型チロシンキナーゼ / peptidyl-tyrosine phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype ...Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / クエン酸 / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Mohammadi, M. / Chen, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE13686 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Elucidation of a four-site allosteric network in fibroblast growth factor receptor tyrosine kinases.
著者: Chen, H. / Marsiglia, W.M. / Cho, M.K. / Huang, Z. / Deng, J. / Blais, S.P. / Gai, W. / Bhattacharya, S. / Neubert, T.A. / Traaseth, N.J. / Mohammadi, M.
履歴
登録2017年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0896
ポリマ－74,1092
非ポリマー9794
水4,648258
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3403
ポリマ－37,0551
非ポリマー2852
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7493
ポリマ－37,0551
非ポリマー6942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.937, 73.937, 311.359
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

-
要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 2 / / FGFR-2 / K-sam / KGFR / Keratinocyte growth factor receptor


分子量: 37054.559 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 341-651 / 変異: E565A, K659M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21802, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト / クエン酸


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25 mM HEPES pH 7.5, 15%-25% w/v PEG 4000, 0.2-0.3 M Ammonium Sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 55036 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 9.1 % / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 76.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 22.6 / Rsym value: 0.086 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PSQ

2psq


解像度: 2.05→26.141 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2067 1998 3.64 %
Rwork0.1822 --
obs0.183 54907 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→26.141 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4818 0 62 258 5138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084999
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9696779
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.393077
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06739
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006869
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0499-2.10120.22421340.1763547X-RAY DIFFRACTION95
2.1012-2.1580.21741380.17523659X-RAY DIFFRACTION98
2.158-2.22140.22881420.17583758X-RAY DIFFRACTION100
2.2214-2.29310.22251420.18123752X-RAY DIFFRACTION100
2.2931-2.3750.23511430.18623777X-RAY DIFFRACTION100
2.375-2.470.24331410.18793763X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.58230.20871420.18833766X-RAY DIFFRACTION100
2.5823-2.71830.22261430.19963791X-RAY DIFFRACTION100
2.7183-2.88850.20941430.20513792X-RAY DIFFRACTION100
2.8885-3.11110.23371460.20663838X-RAY DIFFRACTION100
3.1111-3.42360.2211440.19833815X-RAY DIFFRACTION100
3.4236-3.91760.19271460.17433882X-RAY DIFFRACTION100
3.9176-4.93030.17051460.14983863X-RAY DIFFRACTION98
4.9303-26.14280.17881480.1783906X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.11840.06240.02340.0620.04670.04760.12860.10460.46770.15170.10460.1622-0.1325-0.2181-0.08610.2472-0.0038-0.00760.18830.07780.387934.98139.882119.5586
20.2026-0.1437-0.16190.07290.07980.1909-0.02680.41980.1548-0.1616-0.00430.1035-0.14430.0939-0.04540.2519-0.0159-0.02370.26840.15180.308144.165635.63358.8877
30.2161-0.168-0.10780.1427-0.01590.06050.0262-0.02130.0876-0.03660.0329-0.04510.08830.0273-00.1560.01390.00150.1580.03060.191440.599530.894520.5739
40.8663-0.16930.03060.3448-0.38120.53350.00670.20480.2708-0.040.0323-0.0319-0.01190.1270.02240.1541-0.02690.00130.22970.02050.214157.194728.701315.6086
51.12220.06240.13940.5298-0.1090.5063-0.0062-0.12090.03090.08130.0311-0.04610.01970.08230.00030.11590.0015-0.01140.2046-0.00870.151761.616320.132229.6227
60.4774-0.0649-0.1240.2161-0.09950.3188-0.054-0.0639-0.2376-0.0650.029-0.19190.14170.0687-00.3080.02770.06520.18830.04290.29643.3503-5.532723.2467
70.3138-0.1814-0.11920.16950.05940.3972-0.0447-0.009-0.0471-0.0243-0.0203-0.12140.0855-0.023200.20870.00990.03880.16240.01280.203938.31140.138923.9087
80.6649-0.04460.21830.2024-0.07670.0274-0.06220.02020.2469-0.3557-0.0457-0.08380.3778-0.0684-0.05540.3230.02990.01280.2645-0.00480.123924.486311.7146-1.9273
90.7617-0.2948-0.12190.97490.12851.0690.00640.1097-0.0288-0.0093-0.06480.09140.0731-0.0965-0.0010.1072-0.00630.00420.1572-0.00990.100919.229812.286221.2801
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 461 through 483 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 484 through 510 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 511 through 541 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 542 through 639 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 640 through 766 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 462 through 510 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 511 through 571 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 572 through 599 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 600 through 765 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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