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Yorodumi- PDB-5tth: Heterodimeric SpyCatcher/SpyTag-fused zebrafish TRAP1 in ATP/ADP-... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tth | ||||||
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Title | Heterodimeric SpyCatcher/SpyTag-fused zebrafish TRAP1 in ATP/ADP-hybrid state | ||||||
Components |
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Keywords | CHAPERONE / Hsp90 / ATP / Trap1 / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG | ||||||
Function / homology | Function and homology information nucleic acid metabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / mitochondrial inner membrane / calcium ion binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Danio rerio (zebrafish) Streptococcus pyogenes (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | ||||||
Authors | Elnatan, D. / Betegon, M. / Liu, Y. / Agard, D.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2017 Title: Symmetry broken and rebroken during the ATP hydrolysis cycle of the mitochondrial Hsp90 TRAP1. Authors: Elnatan, D. / Betegon, M. / Liu, Y. / Ramelot, T. / Kennedy, M.A. / Agard, D.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tth.cif.gz | 545.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tth.ent.gz | 449.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tth.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tt/5tth ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tt/5tth | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5tvuC 5tvwC 5tvxC 4j0bS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 83827.672 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: I734E and M769Y Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Danio rerio (zebrafish), (gene. exp.) Streptococcus pyogenes (bacteria) Gene: trap1, fba2 / Plasmid: pet151DTOPO / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)-RIL / References: UniProt: A8WFV1, UniProt: Q8G9G1 | ||||
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#2: Protein | Mass: 76439.688 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: R417A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Danio rerio (zebrafish), (gene. exp.) Streptococcus pyogenes (bacteria) Gene: trap1, fba2 / Plasmid: pet151DTOPO / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)-RIL / References: UniProt: A8WFV1, UniProt: Q8G9G1 | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.19 M potassium acetate, 20-22% PEG3350, Benzamidine hydrochloride (5-25 mM) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 91.4 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11587 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 8, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11587 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→90.13 Å / Num. obs: 21244 / % possible obs: 83 % / Redundancy: 2.5 % / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 9.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4J0B Resolution: 3.2→49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.65 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 300.94 Å2 / Biso mean: 126.776 Å2 / Biso min: 38.03 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→49 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.197→3.28 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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