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万見
- PDB-5trm: Crystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5trm
タイトルCrystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain
要素Histone acetyltransferase KAT2A
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / positive regulation of cell projection organization / : / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / positive regulation of cell projection organization / : / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / regulation of stem cell population maintenance / regulation of bone development / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of centriole replication / transcription factor TFTC complex / telencephalon development / histone H3 acetyltransferase activity / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K18 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Cardiogenesis / SAGA complex / RUNX3 regulates NOTCH signaling / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of tubulin deacetylation / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / midbrain development / intracellular distribution of mitochondria / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / Formation of paraxial mesoderm / regulation of RNA splicing / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / negative regulation of gluconeogenesis / long-term memory / regulation of DNA repair / somitogenesis / histone acetyltransferase activity / positive regulation of gluconeogenesis / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / neural tube closure / 糖新生 / positive regulation of cytokine production / regulation of synaptic plasticity / multicellular organism growth / regulation of protein stability / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / response to organic cyclic compound / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / 紡錘体 / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to tumor necrosis factor / heart development / HATs acetylate histones / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / クロマチンリモデリング / 中心体 / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Guo, Y.R. / Tao, Y.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: KAT2A coupled with the alpha-KGDH complex acts as a histone H3 succinyltransferase.
著者: Wang, Y. / Guo, Y.R. / Liu, K. / Yin, Z. / Liu, R. / Xia, Y. / Tan, L. / Yang, P. / Lee, J.H. / Li, X.J. / Hawke, D. / Zheng, Y. / Qian, X. / Lyu, J. / He, J. / Xing, D. / Tao, Y.J. / Lu, Z.
履歴
登録2016年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2A
W: Histone acetyltransferase KAT2A
V: Histone acetyltransferase KAT2A
U: Histone acetyltransferase KAT2A
T: Histone acetyltransferase KAT2A
S: Histone acetyltransferase KAT2A
R: Histone acetyltransferase KAT2A
Q: Histone acetyltransferase KAT2A
P: Histone acetyltransferase KAT2A
O: Histone acetyltransferase KAT2A
N: Histone acetyltransferase KAT2A
M: Histone acetyltransferase KAT2A
L: Histone acetyltransferase KAT2A
K: Histone acetyltransferase KAT2A
J: Histone acetyltransferase KAT2A
F: Histone acetyltransferase KAT2A
C: Histone acetyltransferase KAT2A
B: Histone acetyltransferase KAT2A
D: Histone acetyltransferase KAT2A
E: Histone acetyltransferase KAT2A
G: Histone acetyltransferase KAT2A
H: Histone acetyltransferase KAT2A
I: Histone acetyltransferase KAT2A
X: Histone acetyltransferase KAT2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)465,76024
ポリマ－465,76024
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)173.474, 173.474, 347.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ...
Histone acetyltransferase KAT2A / General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / HsGCN5 ...General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / HsGCN5 / Lysine acetyltransferase 2A / STAF97


分子量: 19406.660 Da / 分子数: 24 / 断片: catalytic domain, UNP residues 497-662 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2A, GCN5, GCN5L2, HGCN5 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q92830, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 1.8M Sodium formate, 0.1M Sodium acetate pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月23日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 117491 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 43.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 1.048 / Net I/av σ(I): 15.05 / Net I/σ(I): 6.3 / Num. measured all: 726744
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-2.955.60.54358100.8450.2520.60.608100
2.95-35.60.44957940.890.2090.4970.617100
3-3.065.60.40257990.9170.1860.4440.625100
3.06-3.125.70.35158090.9270.1630.3880.631100
3.12-3.195.70.29358170.9470.1360.3240.649100
3.19-3.275.70.24158240.9620.1110.2660.67100
3.27-3.355.70.19758380.9770.090.2170.682100
3.35-3.445.80.16558080.9830.0760.1820.706100
3.44-3.545.80.15358550.9860.070.1680.715100
3.54-3.655.90.13558090.9890.0610.1490.743100
3.65-3.785.90.11258640.9920.0510.1230.803100
3.78-3.9460.10558640.9930.0460.1150.918100
3.94-4.116.10.10358520.9930.0450.1121.14499.9
4.11-4.336.20.10358690.9920.0440.1121.50699.9
4.33-4.66.30.09858910.9920.0420.1071.92599.9
4.6-4.966.50.10259210.9920.0430.1111.96799.8
4.96-5.466.80.10559180.9930.0420.1141.72699.5
5.46-6.247.20.09859390.9950.0380.1051.10899.4
6.24-7.867.70.07359790.9980.0270.0781.13198.6
7.86-507.70.04762310.9990.0180.0511.34497.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2152精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1z4r

1z4r


解像度: 2.9→48.179 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2727 5790 4.94 %
Rwork0.2151 111448 -
obs0.2181 117238 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 174.23 Å2 / Biso mean: 32.5282 Å2 / Biso min: 3.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→48.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31738 0 0 0 31738
残基数----3863
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00932577
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86743919
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0544700
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055492
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.07612071
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9002-2.93310.35621890.275636683857100
2.9331-2.96760.35612000.274636543854100
2.9676-3.00380.32911970.265236803877100
3.0038-3.04180.34191800.265236743854100
3.0418-3.08190.28561960.255637013897100
3.0819-3.12410.32142000.261636453845100
3.1241-3.16870.32322070.256936793886100
3.1687-3.2160.32031810.249736883869100
3.216-3.26620.30951940.245336993893100
3.2662-3.31980.30851910.231836913882100
3.3198-3.3770.2931770.224537003877100
3.377-3.43840.28211860.220536833869100
3.4384-3.50450.32411860.229636953881100
3.5045-3.5760.2992010.236836873888100
3.576-3.65370.28942010.236136983899100
3.6537-3.73870.30331930.226537123905100
3.7387-3.83220.25631980.212237193917100
3.8322-3.93570.27282000.209136933893100
3.9357-4.05150.28151650.208337333898100
4.0515-4.18220.25742010.195136973898100
4.1822-4.33160.22981810.19237493930100
4.3316-4.50490.24642080.176237083916100
4.5049-4.70970.23371900.178237623952100
4.7097-4.95780.23161950.182437413936100
4.9578-5.26810.23931890.19537563945100
5.2681-5.67420.27221930.202737463939100
5.6742-6.24420.3051870.23493784397199
6.2442-7.14520.27352130.2153762397599
7.1452-8.99260.18112080.17373791399998
8.9926-48.18570.241830.20473853403694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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