+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tbz | ||||||
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Title | E. Coli RNA Polymerase complexed with NusG | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION/RNA / Transcription elongation / RNA polymerase / NusG / TRANSCRIPTION-RNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information transcription elongation-coupled chromatin remodeling / DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / protein dimerization activity / DNA-templated transcription ...transcription elongation-coupled chromatin remodeling / DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / protein dimerization activity / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli O157:H7 (bacteria) Escherichia coli O45:K1 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 7 Å | ||||||
Authors | Liu, B. / Steitz, T.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2017 Title: Structural insights into NusG regulating transcription elongation. Authors: Liu, B. / Steitz, T.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tbz.cif.gz | 2.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tbz.ent.gz | 2.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tbz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/5tbz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/5tbz | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 26899.572 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O157:H7 (bacteria) / Gene: rpoA, Z4665, ECs4160 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A7Z6, DNA-directed RNA polymerase #2: Protein | Mass: 150820.875 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O45:K1 (strain S88 / ExPEC) (bacteria) Strain: S88 / ExPEC / Gene: rpoB, ECS88_4448 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: B7MIX3, DNA-directed RNA polymerase #3: Protein | Mass: 155366.781 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O157:H7 (bacteria) / Gene: rpoC, Z5561, ECs4911 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A8T8, DNA-directed RNA polymerase #4: Protein | Mass: 20560.523 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O157:H7 (bacteria) / Gene: nusG, Z5555, ECs4905 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0AFG1 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: evaporation Details: 0.1 M sodium dihydrogen phosphate pH 6.5, 12% (w/v) PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 16, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 7→162.19 Å / Num. obs: 13735 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 4.9 % / Net I/σ(I): 2.6 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 7→162.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.824 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.724 / SU ML: 8.849 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 5.441 Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 549.92 Å2 / Biso mean: 330.945 Å2 / Biso min: 223.69 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 7→162.19 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 7→7.181 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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