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- PDB-5t9q: Conformational Sampling Differences across the Arrhenius Plot Bip... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t9q
タイトルConformational Sampling Differences across the Arrhenius Plot Biphasic Break Point at Ambient Temperature in the Enzyme Thermolysin
要素Thermolysinテルモリシン
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / conformational sampling / room temperature (室温) / thermolysin (テルモリシン) / Arrhenius break
機能・相同性
機能・相同性情報


テルモリシン / metalloendopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リシン / リン酸塩 / バリン / テルモリシン
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Dong, M. / Bahnson, B.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Conformational Sampling Differences across the Arrhenius Plot Biphasic Break Point at Ambient Temperature in the Enzyme Thermolysin
著者: Dong, M. / Bahnson, B.J.
履歴
登録2016年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9459
ポリマ－34,3601
非ポリマー5858
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.708, 93.708, 130.866
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thermolysin / テルモリシン / Thermostable neutral proteinase


分子量: 34360.336 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 233-548 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
遺伝子: npr / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P00800, テルモリシン

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非ポリマー , 6種, 149分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE / バリン / バリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#5: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン / リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 1.4 M (NH 4 ) 2 SO 4 , 12% glycerol, 100 mM Tris buffer, pH 8.3

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 20006 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 7.7 % / Net I/σ(I): 11.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DNZ

3dnz


解像度: 2.1→31.927 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2058 1026 5.13 %
Rwork0.1508 --
obs0.1536 20002 97.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / Bsol: 30.954 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2778 Å20 Å20 Å2
2---0.2778 Å20 Å2
3---0.5557 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→31.927 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 27 141 2600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0212615
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2493615
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.269899
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006469
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0988-2.20940.25651530.19082585X-RAY DIFFRACTION96
2.2094-2.34780.22321410.16142623X-RAY DIFFRACTION97
2.3478-2.5290.2591610.16452631X-RAY DIFFRACTION97
2.529-2.78340.23821300.16142689X-RAY DIFFRACTION98
2.7834-3.18580.24881480.16582710X-RAY DIFFRACTION98
3.1858-4.01250.19131600.142767X-RAY DIFFRACTION99
4.0125-31.93060.14121330.13132971X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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