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Yorodumi- PDB-5t40: A Novel domain in human EXOG converts apoptotic endonuclease to D... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t40 | |||||||||
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Title | A Novel domain in human EXOG converts apoptotic endonuclease to DNA-repair enzyme | |||||||||
Components | Nuclease EXOG, mitochondrial | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / mitochondria / exonuclease / DNA-repair / complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / apoptotic DNA fragmentation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / 5'-3' exonuclease activity / RNA endonuclease activity / endonuclease activity / mitochondrial inner membrane / nucleic acid binding / protein-containing complex / mitochondrion ...Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / apoptotic DNA fragmentation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / 5'-3' exonuclease activity / RNA endonuclease activity / endonuclease activity / mitochondrial inner membrane / nucleic acid binding / protein-containing complex / mitochondrion / metal ion binding / nucleus Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.81 Å | |||||||||
Authors | Szymanski, M.R. / Yin, W.Y. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: A domain in human EXOG converts apoptotic endonuclease to DNA-repair exonuclease. Authors: Szymanski, M.R. / Yu, W. / Gmyrek, A.M. / White, M.A. / Molineux, I.J. / Lee, J.C. / Yin, Y.W. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5t40.cif.gz | 367.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5t40.ent.gz | 304.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5t40.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t4/5t40 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t4/5t40 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5t3vC 5t4iC 5t5cC 3ismS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36342.219 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 59-368 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EXOG, ENDOGL1, ENDOGL2, ENGL / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9Y2C4, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 2.0M (NH4)2SO4, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 0.1M MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 11, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.81→50 Å / Num. obs: 74300 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 1.123 / Net I/av σ(I): 25.838 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 266281 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3ism Resolution: 1.81→34.703 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 19.89
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 132.53 Å2 / Biso mean: 44.2277 Å2 / Biso min: 17.71 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.81→34.703 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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