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Yorodumi- PDB-5ola: Structure of mitochondrial transcription elongation complex in co... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ola | ||||||||||||||||||
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Title | Structure of mitochondrial transcription elongation complex in complex with elongation factor TEFM | ||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Elongation Factor / Mitochondria / Resolvase / RNA Polymerase | ||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information transcription elongation by mitochondrial RNA polymerase / Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial transcription / DNA primase activity / oxidative phosphorylation / DNA polymerase processivity factor activity / mitochondrial nucleoid ...transcription elongation by mitochondrial RNA polymerase / Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial transcription / DNA primase activity / oxidative phosphorylation / DNA polymerase processivity factor activity / mitochondrial nucleoid / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / 3'-5'-RNA exonuclease activity / sequence-specific DNA binding / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.904 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Hillen, H.S. / Parshin, A.V. / Agaronyan, K. / Morozov, Y. / Graber, J.J. / Chernev, A. / Schwinghammer, K. / Urlaub, H. / Anikin, M. / Cramer, P. / Temiakov, D. | ||||||||||||||||||
Funding support | United States, Germany, 5items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2017 Title: Mechanism of Transcription Anti-termination in Human Mitochondria. Authors: Hillen, H.S. / Parshin, A.V. / Agaronyan, K. / Morozov, Y.I. / Graber, J.J. / Chernev, A. / Schwinghammer, K. / Urlaub, H. / Anikin, M. / Cramer, P. / Temiakov, D. | ||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ola.cif.gz | 1.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ola.ent.gz | 1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ola.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ol/5ola ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ol/5ola | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5ol8C 5ol9C 4bocS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27471.811 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP Residues 136-360 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TEFM, C17orf42 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL / References: UniProt: Q96QE5 #2: Protein | Mass: 123326.508 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP Residues 151-1230 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: POLRMT / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL / References: UniProt: O00411, DNA-directed RNA polymerase #3: DNA chain | Mass: 10491.777 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: RNA chain | Mass: 4493.723 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #5: DNA chain | Mass: 10394.637 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.23 Å3/Da / Density % sol: 61.87 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 / Details: BIS-TRIS, Ammonium Sulfate, PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Mar 23, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.9→49.16 Å / Num. obs: 46976 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 13.12 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.258 / Net I/σ(I): 9.72 |
Reflection shell | Resolution: 3.9→4 Å / Redundancy: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 2.187 / Mean I/σ(I) obs: 1.44 / Num. unique obs: 3366 / CC1/2: 0.545 / % possible all: 97.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4BOC, TEFM CTD Resolution: 3.904→49.153 Å / SU ML: 0.59 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.11
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.904→49.153 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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