[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5o82: Crystal Structure of R67A/E173A Mutant of alpha-L-arabinofuranosi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o82 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of R67A/E173A Mutant of alpha-L-arabinofuranosidase Ara51 from Clostridium thermocellum in complex with arabinofuranose | |||||||||
Components | Intracellular exo-alpha-(1->5)-L-arabinofuranosidase | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / Glycoside hydrolase / arabinofuranose / thioligase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information arabinan catabolic process / L-arabinose metabolic process / non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase / alpha-L-arabinofuranosidase activity / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Clostridium thermocellum (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.393 Å | |||||||||
Authors | Lafite, P. / Daniellou, R. | |||||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: To be announced Authors: Pennec, A. / Lafite, P. / Ferrieres, V. / Daniellou, R. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o82.cif.gz | 583.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5o82.ent.gz | 481.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o82.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/5o82 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/5o82 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5o7zC 5o80C 5o81C 2c7fS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 57371.938 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: R67A E173A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Clostridium thermocellum (bacteria) / Gene: Cthe_2548 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A3DIH0, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase #2: Sugar | ChemComp-AHR / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.41 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 1-4 dioxane, Na Cacodylate pH 6.5, sodium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.979 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 26, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.393→143.546 Å / Num. obs: 153754 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 45.91 Å2 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.09 / Rsym value: 0.086 / Net I/av σ(I): 6.6 / Net I/σ(I): 20.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2C7F Resolution: 2.393→47.849 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 23.86
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 130.4 Å2 / Biso mean: 50.7215 Å2 / Biso min: 23.82 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.393→47.849 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
|