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- PDB-5o4n: Apo HcgC from Methanococcus maripaludis soaked with SAH and pyridinol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o4n
タイトルApo HcgC from Methanococcus maripaludis soaked with SAH and pyridinol
要素HcgC
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / methyltransferases / biosynthesis (生合成) / protein structures / enzyme catalysis (酵素反応) / mutagenesis / [Fe]-hydrogenase / pyridinol / Hmd
機能・相同性FeGP cofactor biosynthesis protein, methyltransferase HcgC / FeGP cofactor biosynthesis protein, methyltransferase HcgC / 6-carboxy methyl-4-hydroxy-2-pyridinol / S-アデノシル-L-ホモシステイン / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Methanococcus maripaludis S2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Wagner, T. / Bai, L. / Xu, T. / Hu, X. / Ermler, U. / Shima, S.
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: A Water-Bridged H-Bonding Network Contributes to the Catalysis of the SAM-Dependent C-Methyltransferase HcgC.
著者: Bai, L. / Wagner, T. / Xu, T. / Hu, X. / Ermler, U. / Shima, S.
履歴
登録2017年5月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HcgC
B: HcgC
C: HcgC
D: HcgC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,94421
ポリマ－123,7704
非ポリマー3,17417
水8,467470
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14350 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area39900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.556, 80.997, 97.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
HcgC


分子量: 30942.623 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: /
由来: (組換発現) Methanococcus maripaludis S2 (古細菌)
組織: / / Cell: / / 細胞株: / / 遺伝子: MMP1498 / 器官: / / 詳細 (発現宿主): / / Cell (発現宿主): / / 器官 (発現宿主): / / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組織 (発現宿主): / / Variant (発現宿主): Star / 参照: UniProt: Q6LX54

-
非ポリマー , 5種, 487分子

#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-9KH / 6-carboxy methyl-4-hydroxy-2-pyridinol


分子量: 183.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H9NO4
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 470 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 % / 解説: Thick transparent hexagonal brick
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The drop consists of 1 ul of enzyme solution containing 5 mg/ml HcgC mixed with 1 ul of the reservoir solution : 100 mM HEPES/NaOH pH 7.5, 0.1 M NaCl, and 30% MPD (2-Methyl-2,4-pentanediol). ...詳細: The drop consists of 1 ul of enzyme solution containing 5 mg/ml HcgC mixed with 1 ul of the reservoir solution : 100 mM HEPES/NaOH pH 7.5, 0.1 M NaCl, and 30% MPD (2-Methyl-2,4-pentanediol). The soaking was performed overnight in the same crystallization buffer containing 2 mM SAH and 3 mM pyridinol (dissolved in 100% DMSO).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→48.55 Å / Num. obs: 65248 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 38.53 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.717 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 9601 / CC1/2: 0.6 / Rpim(I) all: 0.498 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
MOLREP11.4.06位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5O4J

5o4j


解像度: 2.05→30.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9505 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9306 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.218 / SU Rfree Blow DPI: 0.176
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2357 3225 4.95 %RANDOM
Rwork0.1969 ---
obs0.1988 65131 96.38 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3354 Å20 Å20.5742 Å2
2---2.2779 Å20 Å2
3---2.6133 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.307 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.05→30.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16777 0 212 470 17459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0117196HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1531237HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3999SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes223HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2338HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_it17196HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.34
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.73
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1174SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact18324SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 222 4.6 %
Rwork0.2483 4600 -
all0.2495 4822 -
obs--96.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4097-0.15020.41840.68060.01281.5928-0.00950.02540.0427-0.1142-0.05320.0556-0.0592-0.10490.06270.0096-0.01060.0329-0.1995-0.00340.0961-55.946111.637925.5913
20.485-0.11460.44360.6694-0.1061.5431-0.1261-0.1447-0.00620.22360.06850.13050.0159-0.11730.05770.03930.04780.1007-0.1853-0.00130.0624-46.15993.577161.6626
30.6155-0.05260.26570.3550.08261.68820.01560.1347-0.0544-0.0887-0.0263-0.03670.08870.0650.01060.03290.03170.0803-0.1621-0.02780.0372-31.4641-12.571616.2106
40.8763-0.43280.40890.51950.42221.4039-0.1175-0.08640.2089-0.01220.1761-0.1530.11090.2896-0.0586-0.06910.05090.0414-0.1167-0.05590.0821-13.5455-3.2848.8369
5-0.0803-0.2990.12590.04810.00410.3203-0.0013-0.0054-0.0024-0.0051-0.0033-0.00650.0012-0.00140.0046-0.00030.00050.0053-0.0007-0.00310.0025-38.4414.304636.6539
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ G|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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