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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nwj | ||||||
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Title | 14-3-3c in complex with CPP7 | ||||||
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![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Saponaro, A. / Porro, A. / Chaves-Sanjuan, A. / Nardini, M. / Thiel, G. / Moroni, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Fusicoccin Activates KAT1 Channels by Stabilizing Their Interaction with 14-3-3 Proteins. Authors: Saponaro, A. / Porro, A. / Chaves-Sanjuan, A. / Nardini, M. / Rauh, O. / Thiel, G. / Moroni, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 121.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 94.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5nwiC ![]() 5nwkC ![]() 1o9dS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 2 molecules AP
#1: Protein | Mass: 29554.143 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Initial PG do not belongs to the original protein sequence. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein/peptide | Mass: 947.905 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 671-677 / Source method: obtained synthetically / Details: This peptide correspond to the KAT1 C-terminus. / Source: (synth.) ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 5 types, 190 molecules ![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ![]() #4: Chemical | ChemComp-PEG / | ![]() #5: Chemical | ChemComp-GOL / | ![]() #6: Chemical | ChemComp-ACT / | ![]() #7: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.85 Å3/Da / Density % sol: 68.01 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 32% PEG 400, 0.2 M ammonium acetate pH 7.0, 0.1 M sodium citrate pH 4.4, 10 mM DTT and 5% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 4M / Detector: PIXEL / Date: Apr 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.07→47.213 Å / Num. obs: 29779 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 5.1 / Redundancy: 40.9 % / Biso Wilson estimate: 29.44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 18.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.07→2.14 Å / Redundancy: 39.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique obs: 2904 / CC1/2: 0.523 / Rpim(I) all: 0.356 / % possible all: 99.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 1O9D Resolution: 2.07→47.213 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.53 / Phase error: 23.25
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.07→47.213 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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