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万見
- PDB-5nw5: Crystal structure of the Rif1 N-terminal domain (RIF1-NTD) from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nw5
タイトルCrystal structure of the Rif1 N-terminal domain (RIF1-NTD) from Saccharomyces cerevisiae in complex with DNA
要素
  • DNA (30-MER)
  • DNA (60-MER)
  • Telomere length regulator protein RIF1
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / telomere maintenance (テロメア) / DNA double-strand break repair / irregular helical repeat / all-alpha fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic DNA replication initiation from late origin / regulation of DNA stability / DNA double-strand break processing / テロメア / telomere capping / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / DNA replication initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation ...negative regulation of mitotic DNA replication initiation from late origin / regulation of DNA stability / DNA double-strand break processing / テロメア / telomere capping / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / DNA replication initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / telomere maintenance / chromosome, telomeric region / 細胞周期 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Telomere-associated protein Rif1, N-terminal / Rap1-interacting factor 1 N terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Telomere length regulator protein RIF1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.502 Å
データ登録者Bunker, R.D. / Reinert, J.K. / Shi, T. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Rif1 maintains telomeres and mediates DNA repair by encasing DNA ends.
著者: Mattarocci, S. / Reinert, J.K. / Bunker, R.D. / Fontana, G.A. / Shi, T. / Klein, D. / Cavadini, S. / Faty, M. / Shyian, M. / Hafner, L. / Shore, D. / Thoma, N.H. / Rass, U.
履歴
登録2017年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomere length regulator protein RIF1
B: Telomere length regulator protein RIF1
C: DNA (60-MER)
D: DNA (30-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,9954
ポリマ－299,9954
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, The dimeric assembly of RIF1-NTD with DNA assigned to the ASU is supported negative-stain electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6660 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area117060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.140, 169.800, 390.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Telomere length regulator protein RIF1 / RAP1-interacting factor 1


分子量: 140781.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: RIF1, YBR275C, YBR1743 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P29539
#2: DNA鎖 DNA (60-MER)


分子量: 9351.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Directionality and sequence register of the DNA could not be established unequivocally. DNA duplex modeled as poly-T in the most plausible orientation. Chain C construct sequence: ...詳細: Directionality and sequence register of the DNA could not be established unequivocally. DNA duplex modeled as poly-T in the most plausible orientation. Chain C construct sequence: ACGCTGCCGAATTCTACCAGTGCCTTGCTAGGACATCTTTGCCCACCTGCAGGTTCACCC.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 9080.827 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Directionality and sequence register of the DNA could not be established unequivocally. DNA duplex modeled as poly-T in most plausible orientation. Chain D construct sequence: TAGCAAGGCACTGGTAGAATTCGGCAGCGT.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.82 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: CRYSTAL GROWN BY DEHYDRATING 1 uL of PROTEIN-DNA MIXTURE (43.5 uM protein with 65 uM DNA) IN 50 mM HEPES PH 7.4, 310 mM NaCl, 1 mM TCEP over a reservoir containing 10 mM NiCl2, 100 mM Tris- ...詳細: CRYSTAL GROWN BY DEHYDRATING 1 uL of PROTEIN-DNA MIXTURE (43.5 uM protein with 65 uM DNA) IN 50 mM HEPES PH 7.4, 310 mM NaCl, 1 mM TCEP over a reservoir containing 10 mM NiCl2, 100 mM Tris-HCl, pH 8, 20% (w/v) polyethylene glycol MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.91863 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月26日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.5→43.25 Å / Num. obs: 12703 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 388 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.342 / Rpim(I) all: 0.102 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 6.5→7.27 Å / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 6.011 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 3529 / CC1/2: 0.142 / Rpim(I) all: 1.757 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2205: AMBER)精密化
XDSOct 15, 2015データ削減
Aimless0.5.23データスケーリング
PHASER2.7.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NVR

5nvr


解像度: 6.502→43.232 Å / SU ML: 1.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.41
詳細: ANISOTROPICALLY TRUNCATED STRUCTURE FACTOR AMPLITUDES GENERATED BY STARANISO USED FOR REFINEMENT. FINAL REFINEMENT CARRIED OUT WITH HYBRID PHENIX/AMBER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2765 578 6.51 %RANDOM SELECTION
Rwork0.2527 ---
obs0.2543 8877 70.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 331 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.502→43.232 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17640 1224 0 0 18864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01519362
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.11526471
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.2217383
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1083094
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0173109
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6.5023-7.1540.4208590.3964650X-RAY DIFFRACTION23
7.154-8.18310.39761200.33481878X-RAY DIFFRACTION65
8.1831-10.28680.27421830.24982699X-RAY DIFFRACTION91
10.2868-43.23270.24312160.22863072X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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