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万見
- PDB-5na2: Crystal structure of the full-length Feline Immunodeficiency Viru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5na2
タイトルCrystal structure of the full-length Feline Immunodeficiency Virus capsid protein unveils original features
要素Capsid protein (p24)カプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / FIV / Capsid (カプシド) / p24 / CA / Feline Immunodeficiency Virus (猫後天性免疫不全症候群)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Folio, C. / Sierra, N. / Dujardin, M. / Alvarez, G. / Guillon, C.
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2017
タイトル: Crystal Structure of the Full-Length Feline Immunodeficiency Virus Capsid Protein Shows an N-Terminal beta-Hairpin in the Absence of N-Terminal Proline.
著者: Folio, C. / Sierra, N. / Dujardin, M. / Alvarez, G. / Guillon, C.
履歴
登録2017年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein (p24)
B: Capsid protein (p24)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8258
ポリマ－47,2722
非ポリマー5536
水12,214678
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area22010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.190, 74.580, 77.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-701-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein (p24) / カプシド


分子量: 23636.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (isolate Petaluma) (猫後天性免疫不全症候群)
遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P16087
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 678 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.92 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M magnesium sulfate, 20% PEG 4000, 10% glycerol, 10% DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.99187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→59.719 Å / Num. obs: 39411 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 2.38 % / Rsym value: 0.0354 / Net I/σ(I): 16.42
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.33 / Rrim(I) all: 0.0325 / Rsym value: 0.0258 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XGU (N-terminal domain) and 5DCK (C-terminal domain)

2xgu

5dck


解像度: 1.67→38.499 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 2904 5 %
Rwork0.197 --
obs0.1992 58094 92.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→38.499 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3274 0 36 699 4009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073391
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8884584
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2072121
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006598
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.67-1.69740.33471440.3372736X-RAY DIFFRACTION97
1.6974-1.72670.34271420.31832690X-RAY DIFFRACTION96
1.7267-1.75810.29311420.30812700X-RAY DIFFRACTION95
1.7581-1.79190.41711420.34142704X-RAY DIFFRACTION96
1.7919-1.82840.3711370.33072604X-RAY DIFFRACTION93
1.8284-1.86820.34891330.29882551X-RAY DIFFRACTION90
1.8682-1.91170.27631420.24512707X-RAY DIFFRACTION96
1.9117-1.95950.28281410.23142684X-RAY DIFFRACTION95
1.9595-2.01240.26061420.21442681X-RAY DIFFRACTION95
2.0124-2.07170.26631400.20542676X-RAY DIFFRACTION95
2.0717-2.13850.23031400.18892661X-RAY DIFFRACTION94
2.1385-2.21490.2451360.18572583X-RAY DIFFRACTION91
2.2149-2.30360.27041370.19812587X-RAY DIFFRACTION92
2.3036-2.40840.2381390.18882653X-RAY DIFFRACTION93
2.4084-2.53540.22141370.18432599X-RAY DIFFRACTION93
2.5354-2.69420.22811390.19372646X-RAY DIFFRACTION93
2.6942-2.90220.25741350.19292563X-RAY DIFFRACTION90
2.9022-3.19410.22031370.18142591X-RAY DIFFRACTION91
3.1941-3.6560.22121340.17812551X-RAY DIFFRACTION90
3.656-4.60490.20891310.15732491X-RAY DIFFRACTION87
4.6049-38.50940.22261340.2022532X-RAY DIFFRACTION87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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