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- PDB-5mz7: Crystal Structure of the third PDZ domain from the synaptic prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mz7
タイトルCrystal Structure of the third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95 with incorporated Azidohomoalanine
要素Disks large homolog 4
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Azidohomoalanine / Non-standard amino acid / unnatural amino acid (タンパク質を構成しないアミノ酸) / artificial amino acid / PSD-95
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / 胚 / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / 胚 / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / receptor localization to synapse / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / LGI-ADAM interactions / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / 樹状突起 / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / juxtaparanode region of axon / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / acetylcholine receptor binding / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of synapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of NMDA receptor activity / beta-2 adrenergic receptor binding / cortical cytoskeleton / regulation of neuronal synaptic plasticity / locomotory exploration behavior / social behavior / kinesin binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / AMPA glutamate receptor complex / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / cerebral cortex development / kinase binding / 細胞接着 / cell-cell junction / シナプス小胞 / 細胞結合 / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / postsynapse / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / protein-containing complex assembly / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / protein-containing complex binding / protein kinase binding / 小胞体 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / SH3ドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Kudlinzki, D. / Lehner, F. / Witt, K. / Linhard, V.L. / Silvers, R. / Schwalbe, H.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2017
タイトル: Impact of Azidohomoalanine Incorporation on Protein Structure and Ligand Binding.
著者: Lehner, F. / Kudlinzki, D. / Richter, C. / Muller-Werkmeister, H.M. / Eberl, K.B. / Bredenbeck, J. / Schwalbe, H. / Silvers, R.
履歴
登録2017年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02019年4月24日Group: Data collection / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code
改定 2.12019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 2.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell / Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_CC_half
改定 2.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Disks large homolog 4
C: Disks large homolog 4
D: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2124
ポリマ－43,2124
非ポリマー00
水10,034557
1
A: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8031
ポリマ－10,8031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8031
ポリマ－10,8031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8031
ポリマ－10,8031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Disks large homolog 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8031
ポリマ－10,8031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.207, 34.078, 72.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 10802.950 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P31016
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 557 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1.1 M sodium citrate, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→47.09 Å / Num. obs: 54545 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.53→1.62 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.831 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BFE

1bfe


解像度: 1.53→47.086 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2206 2098 3.85 %
Rwork0.1836 --
obs0.1851 54518 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→47.086 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2976 0 0 557 3533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7364178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4461864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5302-1.56580.33771330.28773335X-RAY DIFFRACTION94
1.5658-1.60490.32561380.27323453X-RAY DIFFRACTION98
1.6049-1.64830.28761390.25583475X-RAY DIFFRACTION98
1.6483-1.69680.30471390.24653471X-RAY DIFFRACTION98
1.6968-1.75160.28291390.23573457X-RAY DIFFRACTION98
1.7516-1.81420.27931400.21963531X-RAY DIFFRACTION98
1.8142-1.88680.24791390.20673478X-RAY DIFFRACTION98
1.8868-1.97270.24321400.19993492X-RAY DIFFRACTION98
1.9727-2.07670.23341400.18713502X-RAY DIFFRACTION98
2.0767-2.20680.22331410.17953509X-RAY DIFFRACTION98
2.2068-2.37720.2371400.1813492X-RAY DIFFRACTION98
2.3772-2.61640.25241420.18883542X-RAY DIFFRACTION98
2.6164-2.9950.24381410.18013525X-RAY DIFFRACTION98
2.995-3.77310.16471410.15473517X-RAY DIFFRACTION97
3.7731-47.10790.16351460.15263641X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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