+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5mok | |||||||||
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Title | Crystal structure of human IgE-Fc epsilon 3-4 | |||||||||
Components | Ig epsilon chain C region | |||||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin E / IgE / Antibody | |||||||||
Function / homology | Function and homology information IgE B cell receptor complex / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / type 2 immune response ...IgE B cell receptor complex / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / type I hypersensitivity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / type 2 immune response / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / mast cell degranulation / B cell proliferation / macrophage differentiation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCERI mediated MAPK activation / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / inflammatory response / immune response / extracellular space / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | |||||||||
Authors | Dore, K.A. / Davies, A.M. / Drinkwater, N. / Beavil, A.J. / McDonnell, J.M. / Sutton, B.J. | |||||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Biochim. Biophys. Acta / Year: 2017 Title: Thermal sensitivity and flexibility of the C epsilon 3 domains in immunoglobulin E. Authors: Dore, K.A. / Davies, A.M. / Drinkwater, N. / Beavil, A.J. / McDonnell, J.M. / Sutton, B.J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5mok.cif.gz | 353.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5mok.ent.gz | 287.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5mok.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mo/5mok ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mo/5mok | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5moiC 5mojC 5molC 3ha0S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 24920.146 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IGHE / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01854 |
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-Sugars , 3 types, 4 molecules
#2: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
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#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 3 types, 526 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 25% (v/v) PEG1500 0.1M SPG (succinic acid, sodium dihydrogen phosphate and glycine in the ratio 2:7:7) at pH 6.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 14, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→100.36 Å / Num. obs: 68470 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 17.3 % / Net I/σ(I): 14 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.05 Å / Redundancy: 8.8 % / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3HA0 Resolution: 2→77.217 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / Phase error: 24.74
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→77.217 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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