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Yorodumi- PDB-5lr6: Crystal Structure of COMT in complex with [3-(2,4-dimethyl-1,3-th... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lr6 | ||||||
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Title | Crystal Structure of COMT in complex with [3-(2,4-dimethyl-1,3-thiazol-5-yl)-1H-pyrazol-5-yl]-(4-phenylpiperazin-1-yl)methanone | ||||||
Components | Catechol O-methyltransferaseCatechol-O-methyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION | ||||||
Function / homology | Function and homology information Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / positive regulation of homocysteine metabolic process / Methylation / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol-containing compound metabolic process / catechol O-methyltransferase activity ...Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / positive regulation of homocysteine metabolic process / Methylation / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catecholamine catabolic process / catechol-containing compound metabolic process / catechol O-methyltransferase activity / renal sodium excretion / : / : / S-adenosylhomocysteine metabolic process / catechol O-methyltransferase / developmental process / renal filtration / renin secretion into blood stream / dopamine secretion / renal albumin absorption / negative regulation of dopamine metabolic process / response to salt / habituation / artery development / catecholamine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / short-term memory / cerebellar cortex morphogenesis / cellular response to phosphate starvation / dopamine catabolic process / norepinephrine metabolic process / glomerulus development / fear response / multicellular organismal reproductive process / synaptic transmission, dopaminergic / response to angiotensin / cellular response to cocaine / estrogen metabolic process / exploration behavior / response to food / cholesterol efflux / response to temperature stimulus / response to pain / response to corticosterone / dopamine metabolic process / glycogen metabolic process / prostaglandin metabolic process / startle response / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / : / behavioral fear response / multicellular organismal response to stress / response to amphetamine / : / learning / kidney development / response to cytokine / female pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / visual learning / multicellular organism growth / response to organic cyclic compound / response to toxic substance / memory / cognition / regulation of blood pressure / response to wounding / response to estrogen / cell body / gene expression / methylation / postsynapse / postsynaptic membrane / response to oxidative stress / vesicle / response to lipopolysaccharide / dendritic spine / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / axon / glutamatergic synapse / dendrite / magnesium ion binding / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Ehler, A. / Lerner, C. / Rudolph, M.G. | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal Structure of COMT in complex with [3-(2,4-dimethyl-1,3-thiazol-5-yl)-1H-pyrazol-5-yl]-(4-phenylpiperazin-1-yl)methanone Authors: Lerner, C. / Rudolph, M.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5lr6.cif.gz | 351.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5lr6.ent.gz | 288 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5lr6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/5lr6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/5lr6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24694.332 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: SOLUBLE FORM, RESIDUES 44-264 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Comt / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P22734, catechol O-methyltransferase #2: Chemical | ChemComp-731 / [ #3: Chemical | ChemComp-NHE / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.87 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9 / Details: AMMONIUM SULPHATE, CHES, PH 9 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 17, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.48 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→46.94 Å / Num. obs: 50076 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.36 % / Biso Wilson estimate: 45.59 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 7.51 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: inhouse model Resolution: 2.3→46.938 Å / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.31 Details: twinned p21 with beta=90. P222 pseudo-symmetry, but structure will not refine in any orthorhombic setting, although the data reduce nicely in P222. Best higher metric symmetry space group ...Details: twinned p21 with beta=90. P222 pseudo-symmetry, but structure will not refine in any orthorhombic setting, although the data reduce nicely in P222. Best higher metric symmetry space group based on MR LLG. Pseudotranslation in P21 is at 0.038 0.500 0.548. Ligand can be placed with confidence.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 159.65 Å2 / Biso mean: 39.0013 Å2 / Biso min: 4.63 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→46.938 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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