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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lnb | ||||||
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Title | Crystal structure of the de-sumoylating protease | ||||||
![]() | Ubiquitin-like-specific protease 2 | ||||||
![]() | ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Eckhoff, J. / Dohmen, J. / Pichlo, C. / Baumann, U. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of the de-sumoylating protease Authors: Eckhoff, J. / Dohmen, J. / Pichlo, C. / Baumann, U. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 128.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 98.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 36613.539 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: protease domain residues 427 to 704 Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: ULP2, SMT4, YIL031W / Details (production host): pMALc2X / Production host: ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Chemical | ChemComp-ACT / ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.9 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M di-ammonium hydrogen citrate, 20 % PEG 3350, protein concentration 3 mg/ml |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Aug 23, 2015 / Details: mirror |
Radiation | Monochromator: DCCM / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.26→100 Å / Num. obs: 36221 / % possible obs: 97.4 % / Redundancy: 44.9 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 33.82 |
Reflection shell | Resolution: 2.26→2.32 Å / Redundancy: 16.6 % / Rmerge(I) obs: 0.677 / Mean I/σ(I) obs: 3.44 / % possible all: 77.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→86.39 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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