PDB-5lk5: Crystal structure of the globular domain of human calreticulin mu...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5lk5

タイトル

Crystal structure of the globular domain of human calreticulin mutant D71K

要素

Calreticulin,Calreticulin

キーワード

calcium-binding protein (カルシウム結合タンパク質)

機能・相同性

機能・相同性情報

Calnexin/calreticulin cycle /

cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis /

cortical granule / Assembly of Viral Components at the Budding Site / negative regulation of trophoblast cell migration / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding / endoplasmic reticulum quality control compartment ...Calnexin/calreticulin cycle /

cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis /

cortical granule / Assembly of Viral Components at the Budding Site / negative regulation of trophoblast cell migration / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding / endoplasmic reticulum quality control compartment / cellular response to electrical stimulus / intracellular glucocorticoid receptor signaling pathway / regulation of meiotic nuclear division / sequestering of calcium ion / response to glycoside / sarcoplasmic reticulum lumen /

hormone binding /

protein folding in endoplasmic reticulum / nuclear export signal receptor activity / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / cardiac muscle cell differentiation / molecular sequestering activity / protein maturation by protein folding / Scavenging by Class F Receptors / Scavenging by Class A Receptors / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / response to testosterone / cellular response to lithium ion / ERAD pathway / protein localization to nucleus / negative regulation of neuron differentiation /

小胞体 / positive regulation of cell cycle / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein folding chaperone / endocytic vesicle lumen / protein export from nucleus / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC /

peptide binding / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / phagocytic vesicle membrane /

細胞老化 / unfolded protein binding /

integrin binding /

フォールディング / response to estradiol /

核膜 / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding /

精子形成 /

carbohydrate binding / regulation of apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of translation / protein stabilization /

リボソーム / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / external side of plasma membrane /

小胞体 /

focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription /

mRNA binding /

ubiquitin protein ligase binding /

calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II /

細胞膜 /

小胞体 /

DNA binding /

extracellular space /

RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region /

生体膜 /

細胞核 /

細胞質基質 /

細胞質
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å

データ登録者

Gaboriaud, C. / Cioci, G.

引用

ジャーナル: IUCrJ / 年: 2016
タイトル: Structures of parasite calreticulins provide insights into their flexibility and dual carbohydrate/peptide-binding properties.
著者: Moreau, C. / Cioci, G. / Iannello, M. / Laffly, E. / Chouquet, A. / Ferreira, A. / Thielens, N.M. / Gaboriaud, C.

履歴

登録	2016年7月21日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2016年8月31日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2016年11月9日	Group: Database references
改定 1.2	2016年12月21日	Group: Database references
改定 1.3	2018年8月1日	Group: Data collection / Database references カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_related_exp_data_set
改定 1.4	2019年10月16日	Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5lk5.cif.gz	523.9 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5lk5.ent.gz	440.1 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5lk5.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lk/5lk5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lk/5lk5	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	5hcaC 5hcbC 5hcfC 3pow C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5fi0-d 3ut0-d 6ts8-d 6jxa-d 31192 6pww-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目	#165 - 2013年9月人工設計されたタンパク質製の籠 (Designed Protein Cages) 類似性 (1) #62 - 2005年2月主要組織適合性複合体 (Major Histocompatibility Complex) 類似性 (1) #108 - 2008年12月 Hsp90 (Hsp90) 類似性 (1) #110 - 2009年2月オーキシンとTIR1ユビキチンリガーゼ (Auxin and TIR1 Ubiquitin Ligase) 類似性 (1) #237 - 2019年9月ナノディスクと高密度リポタンパク質 (Nanodiscs and HDL) 類似性 (1) #35 - 2002年11月フェリチンとトランスフェリン (Ferritin and Transferrin) 類似性 (1)

PDBのページ

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NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#165 - 2013年9月
人工設計されたタンパク質製の籠 (Designed Protein Cages)
類似性 (1)
#62 - 2005年2月
主要組織適合性複合体 (Major Histocompatibility Complex)
類似性 (1)
#108 - 2008年12月
Hsp90 (Hsp90)
類似性 (1)
#110 - 2009年2月
オーキシンとTIR1ユビキチンリガーゼ (Auxin and TIR1 Ubiquitin Ligase)
類似性 (1)
#237 - 2019年9月
ナノディスクと高密度リポタンパク質 (Nanodiscs and HDL)
類似性 (1)
#35 - 2002年11月
フェリチンとトランスフェリン (Ferritin and Transferrin)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Calreticulin,Calreticulin

B: Calreticulin,Calreticulin

C: Calreticulin,Calreticulin

D: Calreticulin,Calreticulin

E: Calreticulin,Calreticulin

F: Calreticulin,Calreticulin

G: Calreticulin,Calreticulin

H: Calreticulin,Calreticulin

I: Calreticulin,Calreticulin

J: Calreticulin,Calreticulin

ヘテロ分子

302 kDa, 10 ポリマー
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1

登録構造と同一
ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	196.976, 196.976, 67.806
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	77
Space group name H-M	P4₂

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:
NCSドメイン領域:

Dom-ID	Ens-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	1	A	18 - 367
2	1	B	18 - 367
1	2	A	19 - 366
2	2	C	19 - 366
1	3	A	18 - 367
2	3	D	18 - 367
1	4	A	19 - 366
2	4	E	19 - 366
1	5	A	19 - 366
2	5	F	19 - 366
1	6	A	19 - 366
2	6	G	19 - 366
1	7	A	19 - 365
2	7	H	19 - 365
1	8	A	19 - 367
2	8	I	19 - 367
1	9	A	19 - 366
2	9	J	19 - 366
1	10	B	19 - 367
2	10	C	19 - 367
1	11	B	18 - 367
2	11	D	18 - 367
1	12	B	19 - 365
2	12	E	19 - 365
1	13	B	19 - 367
2	13	F	19 - 367
1	14	B	19 - 367
2	14	G	19 - 367
1	15	B	19 - 366
2	15	H	19 - 366
1	16	B	19 - 366
2	16	I	19 - 366
1	17	B	19 - 367
2	17	J	19 - 367
1	18	C	19 - 366
2	18	D	19 - 366
1	19	C	19 - 366
2	19	E	19 - 366
1	20	C	19 - 367
2	20	F	19 - 367
1	21	C	19 - 367
2	21	G	19 - 367
1	22	C	19 - 365
2	22	H	19 - 365
1	23	C	19 - 367
2	23	I	19 - 367
1	24	C	19 - 367
2	24	J	19 - 367
1	25	D	19 - 366
2	25	E	19 - 366
1	26	D	19 - 366
2	26	F	19 - 366
1	27	D	19 - 366
2	27	G	19 - 366
1	28	D	19 - 365
2	28	H	19 - 365
1	29	D	19 - 367
2	29	I	19 - 367
1	30	D	19 - 366
2	30	J	19 - 366
1	31	E	19 - 366
2	31	F	19 - 366
1	32	E	19 - 366
2	32	G	19 - 366
1	33	E	19 - 366
2	33	H	19 - 366
1	34	E	19 - 365
2	34	I	19 - 365
1	35	E	19 - 366
2	35	J	19 - 366
1	36	F	19 - 367
2	36	G	19 - 367
1	37	F	19 - 365
2	37	H	19 - 365
1	38	F	19 - 367
2	38	I	19 - 367
1	39	F	19 - 367
2	39	J	19 - 367
1	40	G	19 - 365
2	40	H	19 - 365
1	41	G	19 - 367
2	41	I	19 - 367
1	42	G	19 - 367
2	42	J	19 - 367
1	43	H	19 - 366
2	43	I	19 - 366
1	44	H	19 - 365
2	44	J	19 - 365
1	45	I	19 - 367
2	45	J	19 - 367

NCSアンサンブル:

#1: タンパク質	Calreticulin,Calreticulin / CRP55 / Calregulin / Endoplasmic reticulum resident protein 60 / ERp60 / HACBP / grp60 分子量: 30160.361 Da / 分子数: 10 断片: UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 変異: D71K,D71K,D71K,D71K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALR, CRTC / 発現宿主: Escherichia hermannii (バクテリア) / 参照: UniProt: P27797
#2: 化合物	ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物	ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水	ChemComp-HOH / water / 水分子量: 18.015 Da / 分子数: 961 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.18 Å³/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG4000 0.2 M MgCl2 0.1 M Tris-HCl

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9763 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月29日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.28→50 Å / Num. obs: 114120 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 4.04 % / Net I/σ(I): 9.41

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.7.0032	精密化
XDS		データ削減
XSCALE		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

解像度: 2.3→47.77 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.945 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.929 / SU B: 7.387 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.492 / ESU R Free: 0.26 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.24685	5630	5 %	RANDOM
R_work	0.21027	-	-	-
obs	0.21211	107101	97.1 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å

原子変位パラメータ

B_iso mean: 23.726 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	0.04 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	0.04 Å²	0 Å²
3-	-	-	-0.07 Å²

精密化ステップ

サイクル: 1 / 解像度: 2.3→47.77 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	20353	0	11	961	21325

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.016	0.019	20931
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.01	0.02	18756
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.688	1.934	28172
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.664	3.001	43388
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.788	5	2520
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	34.553	25.709	1114
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	16.779	15	3525
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	11.78	15	44
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.094	0.2	2882
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.01	0.02	24080
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.008	0.02	4968
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	1.841	2.22	10161
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	1.84	2.219	10160
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	2.841	3.319	12631
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	2.841	3.32	12632
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	2.713	2.472	10770
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	2.713	2.472	10771
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	4.303	3.598	15541
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined	5.964	18.02	23971
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other	5.933	17.995	23742
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Rms dev position (Å)
1	1	A	15329	0.07
1	2	B	15329	0.07
2	1	A	14485	0.11
2	2	C	14485	0.11
3	1	A	15036	0.1
3	2	D	15036	0.1
4	1	A	14398	0.12
4	2	E	14398	0.12
5	1	A	14737	0.1
5	2	F	14737	0.1
6	1	A	14828	0.11
6	2	G	14828	0.11
7	1	A	14650	0.11
7	2	H	14650	0.11
8	1	A	14505	0.12
8	2	I	14505	0.12
9	1	A	14500	0.12
9	2	J	14500	0.12
10	1	B	14414	0.11
10	2	C	14414	0.11
11	1	B	14767	0.1
11	2	D	14767	0.1
12	1	B	14482	0.12
12	2	E	14482	0.12
13	1	B	14729	0.1
13	2	F	14729	0.1
14	1	B	14776	0.1
14	2	G	14776	0.1
15	1	B	14545	0.11
15	2	H	14545	0.11
16	1	B	14487	0.11
16	2	I	14487	0.11
17	1	B	14488	0.12
17	2	J	14488	0.12
18	1	C	14581	0.11
18	2	D	14581	0.11
19	1	C	14550	0.11
19	2	E	14550	0.11
20	1	C	14816	0.1
20	2	F	14816	0.1
21	1	C	14953	0.1
21	2	G	14953	0.1
22	1	C	14558	0.11
22	2	H	14558	0.11
23	1	C	14475	0.11
23	2	I	14475	0.11
24	1	C	14825	0.1
24	2	J	14825	0.1
25	1	D	14569	0.11
25	2	E	14569	0.11
26	1	D	14867	0.1
26	2	F	14867	0.1
27	1	D	14753	0.1
27	2	G	14753	0.1
28	1	D	14637	0.1
28	2	H	14637	0.1
29	1	D	14524	0.11
29	2	I	14524	0.11
30	1	D	14667	0.11
30	2	J	14667	0.11
31	1	E	14532	0.11
31	2	F	14532	0.11
32	1	E	14558	0.12
32	2	G	14558	0.12
33	1	E	14361	0.12
33	2	H	14361	0.12
34	1	E	14589	0.12
34	2	I	14589	0.12
35	1	E	14592	0.12
35	2	J	14592	0.12
36	1	F	14950	0.1
36	2	G	14950	0.1
37	1	F	14583	0.11
37	2	H	14583	0.11
38	1	F	14469	0.11
38	2	I	14469	0.11
39	1	F	14838	0.1
39	2	J	14838	0.1
40	1	G	14733	0.11
40	2	H	14733	0.11
41	1	G	14492	0.11
41	2	I	14492	0.11
42	1	G	14970	0.1
42	2	J	14970	0.1
43	1	H	14423	0.12
43	2	I	14423	0.12
44	1	H	14773	0.11
44	2	J	14773	0.11
45	1	I	14557	0.11
45	2	J	14557	0.11

LS精密化シェル

解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.329	377	-
R_work	0.27	6540	-
obs	-	-	81.54 %

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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